Ферменты что это такое


Ферменты

Ферменты – это особый вид протеинов, которым природой отведена роль катализаторов разных химических процессов.

Этот термин постоянно на слуху, правда, далеко не все понимают, что такое фермент или энзим, какие функции выполняет это вещество, а также чем отличаются ферменты от энзимов и отличаются ли вообще. Все это сейчас и узнаем.

Без этих веществ ни люди, ни животные не смогли бы переваривать пищу. А впервые к применению ферментов в быту человечество прибегло более 5 тысяч лет тому назад, когда наши предки научились хранить молоко в «посуде» из желудков животных. В таких условиях под воздействием сычужного фермента молоко превращалось в сыр. И это только один из примеров работы энзима в качестве катализатора, ускоряющего биологические процессы. Сегодня ферменты незаменимы в промышленности, они важны для производства сахара, маргаринов, йогуртов, пива, кожи, текстиля, спирта и даже бетона. В моющих средствах и стиральных порошках также присутствуют эти полезные вещества – помогают выводить пятна при низких температурах.

История открытия

Энзим в переводе из греческого означает «закваска». А открытию этого вещества человечество обязано голландцу Яну Баптисту Ван-Гельмонту, жившему в XVI веке. В свое время он весьма заинтересовался спиртовым брожением и в ходе исследования нашел неизвестное вещество, ускоряющее этот процесс. Голландец назвал его fermentum, что в переводе означает «брожение». Затем, почти тремя веками позже, француз Луи Пастер, также наблюдая за процессами брожения, пришел к выводу, что ферменты – не что иное, как вещества живой клетки. А через некоторое время немец Эдуард Бухнер добыл фермент из дрожжей и определил, что это вещество не является живим организмом. Он также дал ему свое название – «зимаза». Еще несколькими годами позже другой немец Вилли Кюне предложил все белковые катализаторы разделить на две группы: ферменты и энзимы. Причем вторым термином он предложил называть «закваску», действия которой распространяются вне живых организмов. И лишь 1897 год положил конец всем научным спорам: оба термины (энзим и фермент) решено использовать как абсолютные синонимы.

Структура: цепь из тысяч аминокислот

Все ферменты являются белками, но не все белки – ферменты. Как и другие протеины, энзимы состоят из аминокислот. И что интересно, на создание каждого фермента уходит от ста до миллиона аминокислот, нанизанных, словно жемчуг на нить. Но эта нить не бывает ровной – обычно изогнута в сотни раз. Таким образом, создается трехмерная уникальная для каждого фермента структура. Меж тем, молекула энзима – сравнительно крупное образование, и лишь небольшая часть его структуры, так называемый активный центр, участвует в биохимических реакциях.

Каждая аминокислота соединена с другой определенным типом химической связи, а каждый фермент имеет свою уникальную последовательность аминокислот. Для создания большинства из них используются примерно 20 видов аминовеществ. Даже незначительные изменения последовательности аминокислот могут кардинально менять внешний вид и «таланты» фермента.

Хотя при участии ферментов в природе происходит огромное количество реакций, но все они могут быть разгруппированы на 6 категорий. Соответственно, каждая из этих шести реакций протекает под влиянием определенного типа ферментов.

Реакции при участии энзимов:

  1. Окисление и восстановление.

Ферменты, участвующие в этих реакциях, называются оксидоредуктазами. В качестве примера можно вспомнить как, алкогольдегидрогеназы преобразуют первичные спирты в альдегид.

Ферменты, благодаря которым происходят эти реакции, называются трансферазами. Они обладают умением перемещать функциональные группы от одной молекулы к другой. Так происходит, например, когда аланинаминотрансферазы перемещают альфа-аминогруппы между аланином и аспартатом. Также трансферазы перемещают фосфатные группы между АТФ и другими соединениями, а с остатков глюкозы создают дисахариды.

Гидролазы, участвующие в реакции, умеют разрывать одинарные связи, добавляя элементы воды.

  1. Создание или удаление двойной связи.

Этот вид реакций негидролитическим путем происходит при участии лиазы.

  1. Изомеризация функциональных групп.

Во многих химических реакциях положение функциональной группы изменяется в пределах молекулы, но сама молекула состоит из того же количества и типов атомов, что были до начала реакции. Иными словами, субстрат и продукт реакции являются изомерами. Такого типа трансформации возможны под влиянием ферментов изомеразы.

  1. Образование одинарной связи с устранением элемента воды.

Гидролазы разрушают связь, добавляя в молекулу элементы воды. Лиазы осуществляют обратную реакцию, удаляя водную часть из функциональных групп. Таким образом, создают простую связь.

Как работают в организме

Ферменты ускоряют практически все химические реакции, происходящие в клетках. Они имеют жизненноважное значение для человека, облегчают пищеварение и ускоряют метаболизм.

Некоторые из этих веществ помогают разрушать слишком большие молекулы на более мелкие «куски», которые организм сможет переварить. Другие наоборот связывают мелкие молекулы. Но ферменты, говоря научным языком, обладают высокой селективностью. Это значит, что каждое из этих веществ способно ускорять только определенную реакцию. Молекулы, с которыми «работают» ферменты, называются субстратами. Субстраты в свою очередь создают связь с частью фермента, именуемой активным центром.

Существуют два принципа, объясняющие специфику взаимодействия ферментов и субстратов. В так называемой модели «ключ-замок» активный центр фермента занимает в субстрате место строго определенной конфигурации. Согласно другой модели, оба участника реакции, активный центр и субстрат, меняют свои формы, чтобы соединиться.

По какому бы принципу ни происходило взаимодействие результат всегда одинаковый – реакция под воздействием энзима протекает во много раз быстрее. Вследствие такого взаимодействия «рождаются» новые молекулы, которые потом отделяются от фермента. А вещество-катализатор продолжает выполнять свою работу, но уже при участии других частиц.

Гипер- и гипоактивность

Бывают случаи, когда энзимы выполняют свои функции с неправильной интенсивностью. Чрезмерная активность вызывает чрезмерное формирование продукта реакции и дефицит субстрата. В результате – ухудшение самочувствия и серьезные болезни. Причиной гиперактивности энзима может быть как генетическое нарушение, так и избыток витаминов или микроэлементов, используемых в реакции.

Гипоактивность ферментов может даже стать причиной смерти, когда, например, энзимы не выводят из организма токсины либо возникает дефицит АТФ. Причиной такого состояния также могут быть мутированные гены или, наоборот, гиповитаминоз и дефицит других питательных веществ. Кроме того, пониженная температура тела аналогично замедляет функционирование энзимов.

Катализатор и не только

Сегодня можно часто услышать о пользе ферментов. Но что такое эти вещества, от которых зависит работоспособность нашего организма?

Энзимы – это биологические молекулы, жизненный цикл которых не определяется рамками от рождения и смерти. Они просто работают в организме до тех пор, пока не растворятся. Как правило, это происходит под воздействием других ферментов.

В процессе биохимической реакции они не становятся частью конечного продукта. Когда реакция завершена, фермент покидает субстрат. После этого вещество готово снова приступить к работе, но уже на другой молекуле. И так продолжается столько, сколько необходимо организму.

Уникальность ферментов в том, что каждый из них выполняет только одну, ему отведенную функцию. Биологическая реакция происходит только тогда, когда фермент находит правильный для него субстрат. Это взаимодействие можно сравнить с принципом работы ключа и замка – только правильно подобранные элементы смогут «сработаться». Еще одна особенность: они могут работать при низких температурах и умеренном рН, а в роли катализаторов являются более стабильными, чем любые другие химические вещества.

Ферменты в качестве катализаторов ускоряют процессы метаболизма и другие реакции.

Как правило, эти процессы состоят из определенных этапов, каждый из которых требует работы определенного энзима. Без этого цикл преобразования или ускорения не сможет завершиться.

Пожалуй, из всех функций ферментов наиболее известна – роль катализатора. Это значит, что энзимы комбинируют химические реагенты таким образом, чтоб снизить энергетические затраты, необходимые для более быстрого формирования продукта. Без этих веществ химические реакции протекали бы в сотни раз медленнее. Но на этом способности энзимов не исчерпываются. Все живые организмы содержат энергию, необходимую им для продолжения жизни. Аденозинтрифосфат, или АТФ, это своего рода заряженная батарейка, которая снабжает клетки энергией. Но функционирование АТФ невозможно без ферментов. И главный энзим, производящий АТФ, – синтаза. Для каждой молекулы глюкозы, которая трансформируется в энергию, синтаза производит около 32-34 молекул АТФ.

Помимо этого, энзимы (липаза, амилаза, протеаза) активно применяются в медицине. В частности, служат компонентом ферментативных препаратов, таких как «Фестал», «Мезим», «Панзинорм», «Панкреатин», применяемых для лечения несварения желудка. Но некоторые энзимы способны также влиять на кровеносную систему (растворяют тромбы), ускорять заживление гнойных ран. И даже в противораковой терапии также прибегают к помощи ферментов.

Факторы, определяющие активность энзимов

Поскольку энзим способен ускорять реакции во много раз, его активность определяется так называемым числом оборотов. Этот термин обозначает количество молекул субстрата (реагирующего вещества), которую способна трансформировать 1 молекула фермента за 1 минуту. Однако существует ряд факторов, определяющих скорость реакции:

Увеличение концентрации субстрата ведет к ускорению реакции. Чем больше молекул действующего вещества, тем быстрее протекает реакция, поскольку задействовано больше активных центров. Однако ускорения возможно только до тех пор, пока не задействуются все молекулы фермента. После этого, даже повышение концентрации субстрата не приведет к ускорению реакции.

Обычно повышение температуры ведет к ускорению реакций. Это правило работает для большинства ферментативных реакций, но только до тех пор, пока температура не поднимется выше 40 градусов по Цельсию. После этой отметки скорость реакции, наоборот, начинает резко снижаться. Если температура опустится ниже критической отметки, скорость ферментативных реакций повысится снова. Если температура продолжает расти, ковалентные связи рушатся, а каталическая активность фермента теряется навсегда.

На скорость ферментативных реакций также влияет показатель рН. Для каждого фермента существует свой оптимальный уровень кислотности, при котором реакция проходит наиболее адекватно. Изменение уровня рН сказывается на активности фермента, а значит, и скорости реакции. Если изменения слишком велики, субстрат теряет способность связываться с активным ядром, а энзим больше не может катализировать реакцию. С восстановлением необходимого уровня рН, активность фермента также восстанавливается.

Ферменты для пищеварения

Ферменты, присутствующие в человеческом организме, можно разделить на 2 группы:

  • метаболические;
  • пищеварительные.

Метаболические «работают» над нейтрализацией токсических веществ, а также способствуют выработке энергии и белков. Ну и, конечно, ускоряют биохимические процессы в организме.

За что отвечают пищеварительные – понятно с названия. Но и здесь срабатывает принцип селективности: определенный тип ферментов влияет только на один вид пищи. Поэтому для улучшения пищеварения можно прибегнуть к маленькой хитрости. Если организм плохо переваривает что-то из еды, значит надо дополнить рацион продуктом, содержащим фермент, который способен расщепить трудно перевариваемую пищу.

Пищевые ферменты – катализаторы, которые расщепляют продукты питания до состояния, в котором организм способен поглощать из них полезные вещества. Пищеварительные энзимы бывают нескольких типов. В человеческом организме разные виды ферментов содержатся на разных участках пищеварительного тракта.

Ротовая полость

На этом этапе на пищу воздействует альфа-амилаза. Она расщепляет углеводы, крахмалы и глюкозу, которые содержатся в картофеле, фруктах, овощах и других продуктах питания.

Желудок

Здесь пепсин расщепляет белки до состояния пептидов, а желатиназа – желатин и коллаген, содержащиеся в мясе.

Поджелудочная железа

На этом этапе «работают»:

  • трипсин – отвечает за расщепление белков;
  • альфа-химотрипсин – помогает усвоению протеинов;
  • эластазы – расщепляют некоторые виды белков;
  • нуклеазы – помогают расщеплять нуклеиновые кислоты;
  • стеапсин – способствует усвоению жирной пищи;
  • амилаза – отвечает за усвоение крахмалов;
  • липаза – расщепляет жиры (липиды), содержащиеся в молочных продуктах, орехах, маслах и мясе.

Тонкая кишка

Над пищевыми частицами «колдуют»:

  • пептидазы – расщепляют пептидные соединения к уровню аминокислот;
  • сахараза – помогает усваивать сложные сахара и крахмалы;
  • мальтаза – расщепляет дисахариды к состоянию моносахаридов (солодовый сахар);
  • лактаза – расщепляет лактозу (глюкозу, содержащуюся в молочных продуктах);
  • липаза – способствует усвоению триглицеридов, жирных кислот;
  • эрепсин – воздействует на протеины;
  • изомальтаза – «работает» с мальтозой и изомальтозой.

Толстый кишечник

Здесь функции ферментов выполняют:

  • кишечная палочка – отвечает за переваривание лактозы;
  • лактобактерии – влияют на лактозу и некоторые другие углеводы.

Кроме названных энзимов, существуют еще:

  • диастаза – переваривает растительный крахмал;
  • инвертаза – расщепляет сахарозу (столовый сахар);
  • глюкоамилаза – превращает крахмал в глюкозу;
  • альфа-галактозидаза – способствует перевариванию бобов, семян, соевых продуктов, корневых овощей и листовых;
  • бромелайн – фермент, полученный из ананасов, способствует расщеплению разных видов белков, эффективен при разных уровнях кислотности среды, обладает противовоспалительными свойствами;
  • папаин – фермент, выделенный из сырой папайи, способствует расщеплению мелких и крупных протеинов, эффективен в широком диапазоне субстратов и кислотности.
  • целлюлаза – расщепляет целлюлозу, растительные волокна (в человеческом организме не обнаружена);
  • эндопротеаза – расщепляет пептидные связи;
  • экстракт бычьей желчи – энзим животного происхождения, стимулирует моторику кишечника;
  • панкреатин – фермент животного происхождения, ускоряет переваривание жиров и белков;
  • панкрелипаза – животный фермент, способствует усвоению белков, углеводов и липидов;
  • пектиназа – расщепляет полисахариды, содержащиеся во фруктах;
  • фитаза – способствует усвоению фитиновой кислоты, кальция, цинка, меди, марганца и других минералов;
  • ксиланаза – расщепляет глюкозу из зерновых.

Катализаторы в продуктах

Ферменты имеют решающее значение для здоровья, поскольку помогают организму расщеплять пищевые компоненты до состояния, пригодного для использования питательных веществ. Кишечник и поджелудочная железа производят широкий спектр ферментов. Но кроме этого, многие их полезных веществ, способствующих пищеварению, содержатся также и в некоторых продуктах.

Ферментированные продукты являются практически идеальным источником полезных бактерий, необходимых для правильного пищеварения. И в то время, когда аптечные пробиотики «работают» только в верхнем отделе пищеварительной системы и часто не добираются до кишечника, эффект от ферментативных продуктов ощущается во всем желудочно-кишечном тракте.

Например, абрикосы содержат в себе смесь полезных энзимов, в том числе инвертазу, которая отвечает за расщепление глюкозы и способствует быстрому высвобождению энергии.

Натуральным источником липазы (способствует более быстрому перевариванию липидов) может послужить авокадо. В организме это вещество производит поджелудочная железа. Но дабы облегчить жизнь этому органу, можно побаловать себя, например, салатом с авокадо – вкусно и полезно.

Кроме того, что банан, пожалуй, самый известный источник калия, он также поставляет в организм амилазу и мальтазу. Амилаза содержится также в хлебе, картофеле, крупах. Мальтаза способствует расщеплению мальтозы, так называемого солодового сахара, который в обилии представлен в пиве и кукурузном сиропе.

Другой экзотический фрукт – ананас содержит в себе целый набор энзимов, в том числе и бромелайн. А он, согласно некоторым исследованиям, еще и обладает противораковыми и противовоспалительными свойствами.

Экстремофилы и промышленность

Экстремофилы – это вещества, способны сохранять жизнедеятельность в экстремальных условиях.

Живые организмы, а также ферменты, позволяющие им функционировать, были найдены в гейзерах, где температура близка к точке кипения, и глубоко во льдах, а также в условиях крайней солености (Долина Смерти в США). Кроме того, ученые находили энзимы, для которых уровень рН, как оказалось, также не принципиальное требование для эффективной работы. Исследователи с особым интересом изучают ферменты-экстремофилы, как вещества, которые могут быть широко использованы в промышленности. Хотя и сегодня энзимы уже нашли свое применение в индустрии как биологически и экологически чистые вещества. К применению энзимов прибегают в пищевой промышленности, косметологии, производстве бытовой химии.

Более того, «услуги» ферментов в таких случаях обходятся дешевле, чем синтетических аналогов. Кроме того, натуральные вещества являются биоразлагаемыми, что делает их использование безопасным для экологии. В природе существуют микроорганизмы, способные расщепить ферменты на отдельные аминокислоты, которые затем становятся компонентами новой биологической цепочки. Но это, как говорится, уже совсем другая история.

foodandhealth.ru

ФЕРМЕНТЫ - это... Что такое ФЕРМЕНТЫ?

  • ФЕРМЕНТЫ — (син. энзимы; франц. диастазы), биол. агенты, катализирующие большинство хим. реакций, лежащих в основе жизнедеятельности клетки и организма. Ряд характерных свойств термолябильность, специфичность действия, высокая каталитическая эффективность,… …   Большая медицинская энциклопедия

  • ФЕРМЕНТЫ — (от лат. fermentum брожение, закваска), энзимы, биокатализаторы, специфич. белки, присутствующие во всех живых клетках и играющие роль биол. катализаторов. Через их посредство реализуется генетич. информация и осуществляются все процессы обмена… …   Биологический энциклопедический словарь

  • ФЕРМЕНТЫ — (лат. Fermentum закваска, от fervere быть горячим). Органические вещества, производящие брожение других органических тел, не подвергаясь сами гниению. Словарь иностранных слов, вошедших в состав русского языка. Чудинов А.Н., 1910. ФЕРМЕНТЫ… …   Словарь иностранных слов русского языка

  • ФЕРМЕНТЫ — (от лат. fermentum закваска) (энзимы) биологические катализаторы, присутствующие во всех живых клетках. Осуществляют превращения веществ в организме, направляя и регулируя тем самым его обмен веществ. По химической природе белки. Ферменты… …   Большой Энциклопедический словарь

  • ФЕРМЕНТЫ — (от латинского fermentum закваска), биологические катализаторы, присутствующие во всех живых клетках. Осуществляют превращения (обмен) веществ в организме. По химической природе белки. В многочисленных биохимических реакциях в клетке участвует… …   Современная энциклопедия

  • ферменты — сущ., кол во синонимов: 2 • биокатализаторы (1) • энзимы (2) Словарь синонимов ASIS. В.Н. Тришин. 2013 …   Словарь синонимов

  • ферменты — ферменты. См. энзимы. (Источник: «Англо русский толковый словарь генетических терминов». Арефьев В.А., Лисовенко Л.А., Москва: Изд во ВНИРО, 1995 г.) …   Молекулярная биология и генетика. Толковый словарь.

  • ФЕРМЕНТЫ — [fermentum закваска] биокатализаторы белковой природы, вырабатываемые живыми организмами и выполняющие в них важнейшие физиологические функции в сфере процессов обмена веществ. Строго специализированы по характеру выполняемых ими функций.… …   Геологическая энциклопедия

  • Ферменты — (от лат. fermentum закваска), энзимы присутствующие во всех живых клетках белковые катализаторы реакций обмена веществ. Разделяются на эндоферменты (действуют внутри клеток), эктоферменты (в клеточных мембранах) и экзоферменты, выделяемые… …   Экологический словарь

  • Ферменты — представляют собой органические вещества, производимые живыми клетками, они инициируют и регулируют специфические химические реакции внутри или вне живых клеток, при этом химическая структура самих ферментов не подвергается какому либо изменению …   Официальная терминология

  • ферменты — – биокатализаторы, образующиеся в клетках организма и представляющие собой простые и сложные белки …   Краткий словарь биохимических терминов

dic.academic.ru

Что такое ферменты

Ферменты (энзимы) — специфические белки, играющие роль катализаторов, то есть веществ, изменяющих скорость химических процессов, протекающих в организмах.

Фермент необычайно резко изменяет (обычно в сторону увеличения) скорость химических превращений в процессе обмена веществ, способствуя не только расщеплению, распаду, но и воссозданию, синтезу более сложных веществ в организме из продуктов распада, причем один и тот же фермент может осуществлять и распад, и синтез одних и тех же веществ (обратимость химических превращений).

Роль ферментов в организме

Ферменты играют важнейшую роль в регуляции химических превращений обмена веществ. Ферменты обнаружены у всех живых существ, начиная от самых примитивных микроорганизмов. Получено около 600 ферментов.

Ферменты являются специфическими катализаторами, ускоряющими лишь определенные реакции, действуя избирательно только на вполне определенные вещества. Специфичность ферментов может быть абсолютной или же групповой. Фермент, обладающий абсолютной специфичностью, может ускорять только одну реакцию, действуя на одно вещество или на определенную группу химических веществ.

Активность ферментов в живой клетке в широких пределах регулируется также субстратами и продуктами реакции: субстрат способствует появлению активности соответствующего фермента, а продукты реакции подавляют ее. Так, например, активность ферментов, участвующих в расщеплении углеводов, повышается в присутствии углеводов и понижается по мере нарастания продуктов их расщепления.

Активность ферментов зависит также от поступления в организм витаминов, поскольку многие витамины входят в состав коферментов (веществ, составляющих с молекулой белка ферменты).

Гормоны также связаны с различными ферментами. Так, например, гормон инсулин регулирует активность фермента гексокиназы, участвующего в сложных превращениях сахаров. Некоторые так называемые стероидные гормоны участвуют в ферментативных реакциях окисления.

Как накапливаются внутренние шлаки?

Человек состоит из примерно 50 триллионов клеток, что намного превышает число звезд в нашей галактике! Миллиарды клеток ежедневно умирают, образуя ядовитые продукты распада, которые следует немедленно удалять из организма. Часто организм самостоятельно не справляется с этим из-за нехватки энергии и просто-напросто отравляется продуктами распада. Это один из путей накопления шлаков и ядов.

Второй путь синтетические продукты питания, подвергнутые интенсивной кулинарной обработке, плюс лекарства, плюс разного рода консерванты, красители, отбеливатели, рыхлители, химизация от агротехники, воздуха и воды. Организм старается растворить эти ядовитые вещества и скорее вывести из важных органов, а для этого собирает и задерживает в организме воду. В результате тело становится рыхлым, одутловатым. Проблему усугубляют хронические запоры, вследствие которых организм вынужден питаться своей собственной дрянью.

Вот только некоторые признаки внутреннего загрязнения отравления: избыточный вес, чувство усталости , метеоризм, головные боли, раздражительность, изжога, тошнота, депрессия, боли, плохая память и ослабленное внимание, бессонница, нарушения менструального цикла, нечистая кожа, плохой аппетит, налет на языке, запах изо рта, темные крути под глазами (первые признаки ацидоза кислотного отравления), повышенное артериальное давление.

Что же борется в организме с этими проблемами и каким образом? Думаете, ген ожирения? Все гораздо проще, куда проще и, главное, куда доступнее нам, болящим.

Уже давным-давно известно, что витамины, минеральные соли, углеводы и белки сами по себе мало что значат. Лишь ферменты способны управлять сложнейшими процессами разрушения и сотворения новых веществ в организме.

Ферменты, или энзимы, представляют собой основу существования любого организма, осуществляя обмен веществ.

Именно ферменты заботятся об удалении погибших клеток, шлаков, ядов. Это вездесущие катализаторы всех жизненных процессов. А если их не хватает или они малоактивны, в теле начинают накапливаться отходы, увеличивается вес. Причем тут бедный ген? По мнению ученых, в организме человека около 3000 разных ферментов. Только в печени их более 50, и срабатывают они один миллион раз в секунду. В течение одной минуты один и тот же фермент способен принять участие в 36 миллионах биохимических реакций. Вы представляете, что творится в организме, когда эта космическая скорость ферментов работает или вразнобой, или недостаточно? Это трудно представить, только диагнозы медиков наводят нас на эти размышления.

Каждая клетка вырабатывает необходимые ей ферменты, но возможности клеток и запасы ферментов в организме небезграничны.

Основным поставщиком ферментов извне является «живая» пища из сада, огорода, океана. Такая пища несет в себе те ферменты, которые необходимы для ее качественного усвоения организмом. Чем больше мы съедаем натуральной сырой пищи, тем больше мы облегчаем работу клеток тела по производству своих ферментов, то есть экономим энергию клеток. Но если мы употребляем вареную, жареную пищу, мы убиваем в ней живые ферменты (они гибнут при температуре более 50 градусов) и заставляем свои клетки усиленно вырабатывать эти ферменты. Мы перегружаем свои клетки: в таких условиях они быстрее стареют и умирают. Кроме того, мы таким образом отвлекаем ферменты от важнейшей работы по управлению сложнейшими биологическими процессами на элементарное переваривание не свойственной человеку пищи.

Если большая часть ферментов отвлекается на нужды пищеварения, организм не в состоянии обеспечивать энергией мозг, сердце, почки, печень, легкие, мышцы, иммунную систему, а также другие органы и ткани.

Есть такое выражение — пищевой лейкоцитоз, — когда после приема пищи увеличивается число белых клеток крови — лейкоцитов. Число лейкоцитов увеличивается тогда, когда организму надо освободиться от чужеродных белков и других вредных веществ. Так вот: ученые-натуропаты заметили, что число лейкоцитов растет только после приема вареной и жареной пищи; после приема натуральной, необработанной пищи их число существенно не возрастает. Лейкоцитоз — это борьба с болезнью, значит, термическая обработка пищи — хроническое заболевание землян!

В организме человека очень мало ферментов в крови для расщепления крахмалов. Но мы-то больше всего как раз и употребляем эти крахмалы, причем в архиконцентрированной форме. Такой рацион ведет к нарушению функций гипофиза и щитовидной железы. Поджелудочная железа при таком питании совершает работу выше своих возможностей в режиме стрессового перенапряжения по выработке собственных ферментов сверх нормы, что быстро приводит к увеличению ее со всеми последствиями последующего истощения. Увеличиваются и зоб, и печень, и почки, и селезенка.

К старости люди все меньше едят животных продуктов. Если сравнить состав крови молодых и старых, то практически нет большой разницы в содержании витаминов, солей и т. д. Но вот ферментов у стариков в 100 раз меньше, чем у молодых.

Воистину стоит сказать: «Мы это не то, что мы едим, а то, что способен переварить и усвоить наш организм!»

Ферменты, которые не успевают разрушиться в процессе пищеварения, попадают в кровоток и помогают собственным ферментам в организме. Они обнаруживаются в печени, селезенке, почках, сердце, легких, 12-перстной кишке и в моче.

Стоит больше употреблять природных ферментов во время болезни и после нее, в период интенсивных нагрузок разного характера!

Виды ферментов

Все ферменты разделяются на три основных группы: амилаза, липаза и протеаза.

Фермент амилаза необходим для переработки углеводов. Под воздействием амилазы углеводы разрушаются и легко всасываются в кровь. Амилаза присутствует как в слюне, так и в кишечнике. Амилаза тоже бывает разной. Для каждого вида сахаров существует собственный вид этого фермента.

Липаза – это ферменты, которые присутствуют в желудочном соке и вырабатываются поджелудочной железой. Липаза является ферментом, расщепляющим жиры. Очень много липазы в плодах авокадо.

Богаты ферментами фруктовые и овощные соки, натуральные йогурты, квашеная капуста и другие квашеные овощи и травы.

Протеаза – это группа ферментов, которые присутствуют в желудочном соке и тоже вырабатываются поджелудочной железой. Кроме этого, протеаза присутствует и в кишечнике. Протеаза необходима для расщепления белков.

Большинство врачей, никогда не изучавших гигиену питания, станут уверять вас, будто все равно, в каких сочетаниях следует есть те или иные продукты.

«Чепуха, — говорят они, — ваш желудок способен справиться с любой пищей и в любых сочетаниях. Человек всеяден». Да, наш желудок действительно способен справиться с любым пищевым сочетанием, но какой ценой это дается? Давайте только кратко рассмотрим последствия такого «все-ядения».

  • Правильное сочетание пищевых продуктов освобождает большое количество энергии. Освободившаяся при этом энергия поможет сберечь собственные ферменты.
  • Все вместе требует для переваривания вдвое больше времени по сравнению с отдельными составляющими. А увеличение времени переваривания означает вдвое большие затраты энергии и ферментов (а значит, работу клеток).
  • Сочетание несовместимых пищевых продуктов приводит к ацидозу (окислению) крови. Когда белки пищевых продуктов таких, как мясо, птица, рыба, яйца, молочные продукты сочетаются в одном приеме пищи с углеводами хлеба, риса, картофеля или макаронных изделий (что присутствуют практически всегда), пищеварение нарушается, и значительно возрастает кислотность содержимого желудка. Плохо переваренный белок загнивает, а непереваренный крахмал подвергается брожению. Жиры в таких условиях прогорают.
  • Вам скажут, что нет в природе продуктов, содержащих только белки и только углеводы. Действительно нет. Но все-таки в мясе, рыбе, сыре, молоке белки превышают 20% содержание, а каши, зерна, картофель, сахар содержат 20% и более углеводов. В природе только горох, соя, фасоль, чечевица и арахис содержат примерно равное содержание белков и углеводов. Но вспомните «музыкальные» последствия этой еды, что явно указывает на несовместимость белков и углеводов!
  • Помните, 99,99% советчиков никогда сами лично не пробовали систему раздельного питания испытать на себе. Все из чьих-то уст. Значение рН крови здорового человека колеблется в очень узких пределах: от 7,35 до 7,45.

Ацидоз (смещение рН крови в кислую сторону) является главной причиной большинства заболеваний. Избыток кислоты в организме ведет к восстановлению кислотно-щелочного баланса путем концентрации кислоты в суставах, что приводит к их воспалению, артриту.

Один из первых симптомов ацидоза темные круги под глазами!

Основные причины ацидоза:

  • сочетание несовместимых пищевых продуктов;
  • избыточное потребление животных переваренных белков;
  • избыточное употребление рафинированных углеводов: переваренные овощи (особенно картофель), изделия из очищенной белой муки, сахар;
  • недостаточное количество фруктов и овощей в питании.

Для снижения концентрации кислоты организм специально задерживает воду, что приводит к отекам, набуханию тканей, болям.

Когда кровь становится слишком кислой, организм снижает ее своими щелочными резервами: натрием в печени и в других местах, кальцием, калием, магнием, железом.

Когда железо крови (гемоглобин) используется для нейтрализации кислоты, появляется усталость. Потеря кальция приводит к раздражительности, бессоннице. Вымывание кальция из костей приводит к пародонтозу и к остеопорозу. Уменьшается щелочной резерв тканей — нарушается умственная деятельность.

В кислой среде резко снижается активность большинства ферментов.

Симптомы ацидоза: теряется гибкость суставов и эластичность мышц, появляются боли в пояснице, позвонках, ощущается напряженность шейных и плечевых мышц (чаще с болями), процветает остеопороз и артрит, появляется необоснованная раздражительность, запоры, боли в желудке, тошнота, рвота, боли в груди и т.д.

В кислой среде прекрасно чувствуют себя только раковые клетки (а здоровые гибнут).

Повышают кислотность: мясо, яйца, рыба, пастеризованные булочные продукты, мучные изделия и крупы (кроме гречки и проса), почти все бобовые, арахис и масло из него, алкоголь. Однако все бобовые и целые зерновые после замачивания и проращивания оказывают ощелачивающее действие. Рекомендуется все орехи перед употреблением вымачивать по 30-60 минут.

Замачивание зерна, бобовых, орехов и семян способствует расщеплению жиров до жирных кислот, белков до аминокислот, а углеводов до простых сахаров благодаря действию ферментов.

Отдавайте предпочтение сырым тертым овощам: свекле, моркови, сельдерею, пастернаку, краснокочанной капусте, луку, чесноку. Больше употребляйте натуральных соков овощей. Пейте травяные чаи — это куда полезнее черного чая и кофе. В рационе щелочные продукты должны составлять 55-60%.

Внимание! Во всех модных зарубежных изданиях вы прочтете рекомендации в рецептуре по жарке, тушению многих продуктов на хорошем оливковом масле. Знайте: любой разогрев любых жиров приводит к выработке холестерина с ядовитыми для кровеносных сосудов свойствами. Он разрушает сосуды и мембраны клеток.

Все растительные масла добавляйте в салаты холодными, жарить и тушить продукты лучше на сливочном масле с добавлением овощных соков или воды.

butakova.info

Ферменты - это... Что такое Ферменты?

специфические вещества белковой природы, присутствующие в тканях и клетках всех живых организмов и способные во много раз ускорять протекающие в них химические реакции. Вещества, в небольших количествах ускоряющие химические реакции в результате взаимодействия с реагирующими соединениями (субстратами), но не входящие в состав образовавшихся продуктов и остающиеся неизмененными по окончании реакции, называют катализаторами. Ферменты представляют собой биокатализаторы белковой природы. Катализируя подавляющее большинство биохимических реакций в организме, Ф. регулируют Обмен веществ и энергии, играя тем самым важную роль во всех процессах жизнедеятельности. Все функциональные проявления живых организмов (дыхание, мышечное сокращение, передача нервного импульса, размножение и т.д.) обеспечиваются действием ферментных систем. Совокупностью катализируемых Ф. реакций являются синтез, распад и другие превращения белков, жиров, углеводов, нуклеиновых кислот, гормонов и других соединений. Как правило, Ф. присутствуют в биологических объектах в ничтожно малых концентрациях, поэтому больший интерес представляет не количественное содержание Ф., а их активность по скорости ферментативной реакции (по убыли субстрата или накоплению продуктов). Принятая международная единица, активности ферментов (ME) соответствует такому количеству фермента, которое катализирует превращение 1 мкмоля субстрата за 1 мин в оптимальных для данного Ф. условиях. В Международной системе единиц (СИ) единицей активности Ф. является катал (кат) — количество Ф., необходимое для каталитического превращения 1 моля субстрата за 1 с. Все ферменты имеют белковую природу. Они представляют собой либо простые белки, целиком построенные из полипептидных цепей и распадающиеся при гидролизе только на аминокислоты (например, гидролитические ферменты трипсин и пепсин, уреаза), либо — в большинстве случаев — сложные белки, содержащие наряду с белковой частью (апоферментом) небелковый компонент (кофермент или простетическую группу). В процессе развития от оплодотворенного яйца до взрослого организма различные ферментные системы синтезируются неодновременно, поэтому с возрастом ферментный состав тканей изменяется. Возрастные изменения метаболической активности особенно выражены в период эмбрионального развития по мере дифференцировки различных тканей с их характерным набором ферментов. На самых ранних стадиях развития эмбриона (непосредственно после оплодотворения яйцеклетки) преобладают те типы Ф. которые транслируются с материнского генетического материала. В печени выявлены 3 основные группы Ф., появляющиеся в позднем внутриутробном периоде, в периоде новорожденности и в конце периода грудного вскармливания. Содержание некоторых Ф. изменяется в онтогенезе более сложным — фазным образом. Недостаточная активность определенных Ф. у новорожденных может приводить к развитию патологических состояний. Современные представления о механизме действия Ф. базируются на предположении, согласно которому в реакциях, катализируемых Ф. образуется фермент-субстратный комплекс, распадающийся с образованием продуктов реакции и свободного фермента. Превращения фермент-субстратного комплекса — сложный процесс, включающий стадии присоединения молекулы субстрата к ферменту, перехода этого первичного комплекса в ряд активированных комплексов, отделение продуктов реакции от ферментов. Специфичность действия Ф. объясняют наличием в их молекуле специфического участка — активного центра. Активный центр содержит каталитический участок, принимающий непосредственное участие в катализе, а также контактный участок (площадку), или участок (участки) связывания, где осуществляется связывание фермента с субстратом. По субстратной специфичности — способности избирательно ускорять определенную реакцию — различают Ф., обладающие абсолютной специфичностью (т.е. действующие только на одно конкретное вещество и катализирующие только определенное превращение этого вещества), и Ф., обладающие относительной или групповой специфичностью (т.е. катализирующие превращения молекул, обладающих определенным сходством). К первой группе относятся, в частности, Ф., использующие в качестве субстрата определенные стереоизомеры (например, сахара и аминокислоты L или D ряда). Примерами Ф., характеризующихся абсолютной специфичностью, являются уреаза, катализирующая гидролиз мочевины до Nh4 и СО2, Лактатдегидрогеназа, оксидазы D и L аминокислот. Относительная специфичность характерна для многих ферментов, в т.ч. для ферментов класса гидролаз: протеаз, эстераз, фосфатаз.

От неорганических катализаторов Ф. отличаются не только химической природой и субстратной специфичностью, но и способностью ускорять реакции в физиологических условиях, характерных для жизнедеятельности живых клеток, тканей и органов. Скорость катализируемых Ф. реакций зависит от ряда факторов, в первую очередь — от природы фермента, обладающего низкой или высокой активностью, а также от концентрации субстрата, наличия в среде активаторов или ингибиторов, температуры и реакции среды (рН). В определенных пределах скорость реакции прямо пропорциональна концентрации субстрата, а начиная с определенной (насыщающей) его концентрации скорость реакции не меняется с возрастанием концентрации субстрата. Одной из важных характеристик Ф. является константа Михаэлиса (Км) — мера сродства между Ф. и субстратом, соответствующая концентрации субстрата в моль/л, при которой скорость реакции составляет половину максимальной, а в комплексе с субстратом находится половина молекул Ф. Другой характеристикой ферментативной реакции является величина «число оборотов фермента», показывающая, сколько молекул субстрата подвергается превращению за единицу времени в расчете на одну молекулу Ф.

Подобно обычным химическим реакциям, ферментативные реакции ускоряются при повышении температуры. Оптимальная температура для активности ферментов составляет обычно 40—50°. При более низкой температуре скорость ферментативной реакции, как правило, снижается, а при 0° функционирование Ф. прекращается. При превышении оптимальной температуры скорость реакции снижается, а затем реакция полностью прекращается вследствие постепенной денатурации белков и инактивацип Ф. Известны, однако, единичные Ф., устойчивую к тепловой денатурации. Отдельные Ф. различаются по оптимальному для их действия значению рН. Многие Ф. наиболее активны при величине рН, близкой к нейтральной (рН около 7.0), но ряд Ф. имеет оптимум рН вне этой области. Так, пепсин наиболее активен в сильнокислой среде (рН 1,0—2,0), а трипсин — в слабощелочной (рН 8,0—9,0). Существенное влияние на активность Ф. оказывает наличие в среде определенных химических веществ: активаторов, повышающих активность Ф., и ингибиторов, подавляющих ее. Часто одно и то же вещество служит активатором одних Ф. и ингибитором других. Ингибирование Ф. может быть обратимым и необратимым. В качестве ингибиторов или активаторов часто могут выступать ионы металлов. Иногда ион металла является постоянным, прочно связанным компонентом активного центра Ф., т.е. Ф. относится к металлосодержащим сложным белкам, или металлопротеидам. Активация некоторых Ф. может происходить с использованием другого механизма, предусматривающего протеолитическое расщепление неактивных предшественников Ф. (проферментов или зимогенов) с образованием активных Ф. (например, трипсина). Большинство Ф. функционирует в тех клетках, в которых происходит их биосинтез. Исключение составляют пищеварительные ферменты, секретируемые в пищеварительный тракт, Ф. плазмы крови, участвующие в процессе свертывания крови, и некоторые другие. Многие Ф. характеризуются наличием изоферментов — молекулярных разновидностей ферментов. Катализируя одну и ту же реакцию, изоферменты определенного Ф. могут различаться по ряду физико-химических свойств (по первичной структуре, субъединичному составу, оптимуму рН, термостабильности, чувствительности к активаторам и ингибиторам, сродству к субстратам и т.д.). Множественные формы Ф. включают генетически детерминированные изоферменты (например, лактатдегидрогеназа) и негенетические изоферменты, образующиеся в результате химической модификации исходного фермента или его частичного протеолиза (например, изоферменты пируваткиназы). Различные изоформы одного Ф. могут быть специфичны для разных органов и тканей или субклеточных фракций. Как правило, многие Ф. присутствуют в тканях в разных концентрациях и часто в разных изоформах, хотя известны и Ф., специфичные для определенных органов.

Регуляция активности ферментативных реакций многообразна. Она может осуществляться за счет изменения факторов, влияющих на активность Ф., в т.ч. рН, температуры, концентрации субстратов, активаторов и ингибиторов. Так называемые аллостерические Ф. способны в результате присоединения к их некаталитическим участкам метаболитов — активаторов и ингибиторов — изменять стерическую конфигурацию белковой молекулы (конформацию). За счет этого изменяется взаимодействие активного центра с субстратом и, следовательно, активность Ф. Возможна регуляция активности Ф. за счет изменения количества его молекул в результате модуляции скорости его биосинтеза или деградации, а также за счет функционирования различных изоферментов.

Исследование Ф. непосредственно связано с проблемами клинической медицины. Широко используются приемы энзимодиагностики (Энзимодиагностика) — определение активности Ф. в биологическом материале (крови, моче, цереброспинальной жидкости и др.) для диагностики различных заболеваний. Энзимотерапия предусматривает применение Ф., их активаторов и ингибиторов в качестве лекарственных препаратов. При этом применяют как нативные Ф. или их смеси (например, препараты, содержащие пищеварительные ферменты), так и иммобилизованные ферменты. К. настоящему времени известно несколько сотен наследственных заболеваний, обусловленных наследственными нарушениями (как правило, недостаточностью) определенных Ф., что приводит к дефектам обмена веществ (см. Болезни накопления, Гликогенозы, Наследственные болезни, Ферментопатии). Наряду с наследственными дефектами Ф., энзимопатии (стойкие изменения Ф. органов и тканей, приводящие к развитию патологического процесса) наблюдаются при многих других заболеваниях. Принципы определения ферментативной активности многообразны и зависят от задачи исследования свойств фермента и природы катализируемой им реакции. Иногда перед определением активности проводят частичное выделение Ф. из ткани, которое может включать разрушение ткани и фракционирование. Методы количественной оценки ферментативных реакций, как правило, сводятся к созданию оптимальных условий для проведения реакции in vivo и регистрации изменения концентрации субстрата, продукта или кофермента (непосредственно в реакционной среде или путем отбора проб). Широко применяются спектрофотометрические, флюориметрические, манометрические, поляриметрические, электродные, цито- и гистохимические методы исследования. Библиогр.: Введение в прикладную энзимологию, под ред. И.В. Березина и К. Мартинека, М., 1982; Вилкинсон Д. Принципы и методы диагностической энзимологии, пер. с англ., М., 1981; Диксон М. и Уэбб Э. Ферменты, пер. с англ., т. 1—3, М., 1982.

dic.academic.ru

ферменты - это... Что такое ферменты?

  • ФЕРМЕНТЫ — (син. энзимы; франц. диастазы), биол. агенты, катализирующие большинство хим. реакций, лежащих в основе жизнедеятельности клетки и организма. Ряд характерных свойств термолябильность, специфичность действия, высокая каталитическая эффективность,… …   Большая медицинская энциклопедия

  • ФЕРМЕНТЫ — (от лат. fermentum брожение, закваска), энзимы, биокатализаторы, специфич. белки, присутствующие во всех живых клетках и играющие роль биол. катализаторов. Через их посредство реализуется генетич. информация и осуществляются все процессы обмена… …   Биологический энциклопедический словарь

  • ФЕРМЕНТЫ — (лат. Fermentum закваска, от fervere быть горячим). Органические вещества, производящие брожение других органических тел, не подвергаясь сами гниению. Словарь иностранных слов, вошедших в состав русского языка. Чудинов А.Н., 1910. ФЕРМЕНТЫ… …   Словарь иностранных слов русского языка

  • ФЕРМЕНТЫ — (от лат. fermentum закваска) (энзимы) биологические катализаторы, присутствующие во всех живых клетках. Осуществляют превращения веществ в организме, направляя и регулируя тем самым его обмен веществ. По химической природе белки. Ферменты… …   Большой Энциклопедический словарь

  • ФЕРМЕНТЫ — (от латинского fermentum закваска), биологические катализаторы, присутствующие во всех живых клетках. Осуществляют превращения (обмен) веществ в организме. По химической природе белки. В многочисленных биохимических реакциях в клетке участвует… …   Современная энциклопедия

  • ферменты — сущ., кол во синонимов: 2 • биокатализаторы (1) • энзимы (2) Словарь синонимов ASIS. В.Н. Тришин. 2013 …   Словарь синонимов

  • ферменты — ферменты. См. энзимы. (Источник: «Англо русский толковый словарь генетических терминов». Арефьев В.А., Лисовенко Л.А., Москва: Изд во ВНИРО, 1995 г.) …   Молекулярная биология и генетика. Толковый словарь.

  • ФЕРМЕНТЫ — [fermentum закваска] биокатализаторы белковой природы, вырабатываемые живыми организмами и выполняющие в них важнейшие физиологические функции в сфере процессов обмена веществ. Строго специализированы по характеру выполняемых ими функций.… …   Геологическая энциклопедия

  • Ферменты — (от лат. fermentum закваска), энзимы присутствующие во всех живых клетках белковые катализаторы реакций обмена веществ. Разделяются на эндоферменты (действуют внутри клеток), эктоферменты (в клеточных мембранах) и экзоферменты, выделяемые… …   Экологический словарь

  • Ферменты — представляют собой органические вещества, производимые живыми клетками, они инициируют и регулируют специфические химические реакции внутри или вне живых клеток, при этом химическая структура самих ферментов не подвергается какому либо изменению …   Официальная терминология

  • ферменты — – биокатализаторы, образующиеся в клетках организма и представляющие собой простые и сложные белки …   Краткий словарь биохимических терминов

dic.academic.ru

Ферменты

Различные химические процессы – основа жизнедеятельности любого организма. Главная роль в них отведена ферментам. Ферменты или энзимы являются природными биокатализаторами. В организме человека они принимают активное участие в процессе переваривания пищи, функционировании центральной нервной системы и стимуляции роста новых клеток. По своей природе ферменты относятся к белкам, предназначенным для ускорения различных биохимических реакций в организме. Расщепление белков, жиров, углеводов и минералов – процессы, в которых энзимы выступают одними из основных действующих компонентов.

Существует довольно много разновидностей ферментов, каждая из которых предназначена для воздействия на то или иное вещество. Белковые молекулы уникальны и не способны заменять друг друга. Для их активности необходим определенный температурный диапазон. Для ферментов человека идеальной является нормальная температура тела. Кислород и солнечный свет разрушает ферменты.

Общая характеристика ферментов

Являясь органическими веществами белкового происхождения, ферменты действуют по принципу неорганических катализаторов, ускоряя реакции в клетках, в которых они синтезируются. Синоним к названию таких белковых молекул – энзимы. Почти все реакции в клетках происходят с участием специфических ферментов. В их составе выделяют две части. Первая представляет собой непосредственно белковую часть, представленную белком третичной структуры и именуемую апоферментом, вторая – активный центр энзима, получивший название кофермент. Последний может представлять собой органические/неорганические вещества, и именно он выступает основным «ускорителем» биохимических реакций в клетке. Обе части образуют единую белковую молекулу, названную холоферментом.

Каждый фермент предназначен для воздействия на конкретное вещество, именуемое субстратом. Результат произошедшей реакции называется продуктом. Названия самих ферментов довольно часто образуется на основе названия субстрата с добавлением окончания «-аза». К примеру, энзим, предназначенный для расщепления янтарной кислоты (сукцината), носит название сукцинатдегидрогеназа. Кроме того, название белковой молекулы определяется и типом реакции, выполнение которой она обеспечивает. Так, дегидрогеназы отвечают за процесс регенерации и окисления, а гидролазы – за расщепление химической связи.

Действие ферментов различных видов направлено на определенные субстраты. То есть участие белковых молекул в тех или иных биохимических реакциях индивидуально. Каждый фермент связан со своим субстратом и может работать только с ним. За неразрывность этой связи отвечает апофермент.

Ферменты могут пребывать в свободном состоянии в цитоплазме клетки или же взаимодействовать с более сложными структурами. Также существуют определенные их виды, действующие вне клетки. К ним относятся, например, ферменты, расщепляющие белки и крахмал. Кроме того, энзимы могут вырабатываться различными микроорганизмами.

Современная энзимология

Для изучения ферментов и процессов, происходящих с их участием, предназначена отдельная область биохимической науки – энзимология. Впервые информация об особых белковых молекулах, действующих по принципу катализаторов, появилась в результате изучения пищеварительных процессов и реакций брожения, происходящих в организме человека. Существенный вклад в развитие современной энзимологии приписывается Л. Пастеру, который считал, что все биохимические реакции в организме происходят при участии исключительно живых клеток. О неживых «участниках» таких реакций впервые было заявлено Э. Бухнером в начале ХХ ст. В то время исследователю удалось определить, что катализатором в процессе сбраживания сахарозы с последующим выделением этилового спирта и диоксида углерода выступает бесклеточный дрожжевой экстракт. Данное открытие стало решительным толчком для подробного изучения так называемых катализаторов различных биохимических процессов в организме.

Уже в 1926 году был выделен первый фермент – уреаза. Автором открытия стал Дж. Самнер, сотрудник Корнеллского университета. После этого в течение одного десятилетия учеными был выделен ряд других энзимов, а белковая природа всех органических катализаторов – доказана окончательно. На сегодняшний день миру известно свыше 700 различных ферментов. Но при этом современная энзимология продолжает активное изучение, выделение и изучение свойств отдельных видов белковых молекул.

Ферменты: белковая природа

Так же как и белки, ферменты принято делить на простые и сложные. Первые представляют собой соединения, состоящие из аминокислот, например, трипсина, пепсина или лизоцима. Сложные энзимы, как упоминалось выше, состоят из белковой части с аминокислотами (апофермента) и небелковой составляющей, получившей названием кофактора. Только сложные ферменты могут участвовать в биореакциях. Кроме того, подобно белкам ферменты бывают моно- и полимерами, то есть состоят из одной или нескольких субъединиц.

Общими свойствами ферментов как белковых структур являются:

  • эффективность действия, подразумевающая значительное ускорение химических реакций в организме;
  • избирательность к субстрату и типу выполняемой реакции;
  • чувствительность к показателям температуры, кислотно-щелочного баланса и другим неспецифическим физико-химическим факторам среды, в которой действуют ферменты;
  • чувствительность к действию химических реагентов и др.

Функции ферментов

Основная роль ферментов в организме человека – преобразование одних веществ в другие, то есть субстратов в продукты. Они выступают катализаторами свыше чем в 4 тысячах биохимических жизненно важных реакций. Функции ферментов заключаются в направлении и регуляции метаболических процессов. Как неорганические катализаторы, энзимы могут в разы ускорять прямую и обратную биореакцию. Стоит отметить, что при их действии химическое равновесие не нарушается. Происходящие реакции обеспечивают распад и окисление питательных веществ, попадающих в клетки. Каждая белковая молекула может выполнять огромное множество действий в минуту. При этом белок ферментов, вступая в реакцию с различными веществами, остается неизменным. Энергия, вырабатываемая в процессе окисления питательных веществ, используется клеткой так же, как и продукты расщепления веществ, необходимые для синтеза органических соединений.

Сегодня широкое применение нашли не только ферменты-препараты медицинского назначения. Энзимы также используются в пищевой и текстильной промышленности, в современной фармакологии.

Классификация ферментов

На собрании V Международного биохимического союза, прошедшем в Москве в 1961 году, была принята современная классификация ферментов. Данная классификация подразумевает их деление на классы, в зависимости от типа реакции, в которой энзим выступает катализатором. Кроме того, каждый класс ферментов делится на подклассы. Для их обозначения используется код из четырех чисел, разделенных точками:

  • первое число обозначает механизм реакции, в которой фермент выступает катализатором;
  • второе число указывает на подкласс, к которому принадлежит данный энзим;
  • третье число – подкласс описываемого фермента;
  • и четвертое – порядковый номер энзима в подклассе, к которому он принадлежит.

Всего в современной классификации ферментов выделяют шесть их классов, а именно:

  • Оксидоредуктазы – энзимы, выступающие катализаторами в различных окислительно-восстановительных реакциях, происходящих в клетках. В данный класс входит 22 подкласса.
  • Трансферазы – класс ферментов с 9 подклассами. В него входят энзимы, обеспечивающие реакции транспорта между разными субстратами, ферменты, принимающие участие в реакциях взаимопревращения веществ, а также обезвреживания различных органических соединений.
  • Гидролазы – энзимы, разрывающие внутримолекулярные связи субстрата посредством присоединения к нему молекул воды. В данном классе насчитывается 13 подклассов.
  • Лиазы – класс, в составе которого находятся только сложные ферменты. В нем насчитывается семь подклассов. Энзимы, относящиеся к данному классу, выступают катализаторами в реакциях разрыва С-О, С-С, С-N и прочих типов органических связей. Также ферменты класса лиазы участвуют в обратимых биохимических реакциях отщепления негидролитическим путем.
  • Изомеразы – энзимы, выступающие катализаторами в химических процессах изомерных превращений, происходящих в одной молекуле. Как и к предыдущему классу к ним относятся только сложные ферменты.
  • Лигазы, иначе именуемые синтетазами – класс, включающий шесть подклассов и представляющий энзимы, катализирующие процесс соединения двух молекул под воздействием АТФ.

Состав ферментов

Состав ферментов объединяет в себе отдельные области, отвечающие за выполнение конкретных функций. Так, в составе ферментов, как правило, выделяют активный и аллостерический центры. Последний, к слову, есть далеко не у всех белковых молекул. Активный центр представляет собой сочетание остатков аминокислот, отвечает за контакт с субстратом и выполнение катализа. Активный центр в свою очередь делится на две части: якорную и каталитическую. Энзимы, состоящие их нескольких мономеров, могут содержать более одного активного центра.

Аллостерический центр отвечает за активность ферментов. Свое название такая часть ферментов получила из-за того что его пространственная конфигурация не имеет ничего общего с молекулой субстрата. Изменение скорости реакции, происходящей с участием фермента, обуславливается связыванием различных молекул именно с аллостерическим центром. Энзимы, содержащие в своем составе аллостерические центры, являются полимерными белками.

Механизм действия ферментов

Действие ферментов можно разделить на несколько этапов, в частности:

  • первый этап подразумевает присоединение субстрата к энзиму, вследствие чего формируется фермент-субстратный комплекс;
  • второй этап заключается в преобразовании полученного комплекса в один или сразу несколько переходных комплексов;
  • третий этап – образование комплекса фермент-продукт;
  • и, наконец, четвертый этап подразумевает разделение конечного продукта реакции и фермента, остающегося в неизменном виде.

Кроме того, действие ферментов может происходить с участием различных механизмов катализа. Так, выделяют кислотно-основной и ковалентный катализ. В первом случае в реакции участвуют энзимы, содержащие в своем активном центре специфические остатки аминокислот. Такие группы ферментов являются отличными катализаторами многочисленных реакций в организме. Ковалентный катализ подразумевает действие ферментов, которые при контакте с субстратами формируют нестабильные комплексы. Результатом таких реакций является образование продуктов посредством внутримолекулярных перестроек.

Также выделяют три основных типа ферментативных реакций:

  • «Пинг-понг» – реакция, при которой энзим соединяется с одним субстратом, заимствуя у него определенные вещества, а потом взаимодействует с другим субстратом, отдавая ему полученные химические группы.
  • Последовательные реакции подразумевают поочередное присоединение к ферменту сначала одного, а потом и другого субстрата, в результате чего формируется так называемый «тройной комплекс», в котором и происходит катализ.
  • Случайные взаимодействия – реакции, при которых субстраты взаимодействуют с ферментом неупорядоченно, а после катализа в таком же порядке и отщепляются.

Регуляция активности ферментов

Активность ферментов является непостоянной и во многом зависит от различных факторов среды, в которой им приходится действовать. Так основным показателями для активности ферментов являются факторы внутреннего и внешнего воздействия на клетку. Активность ферментов изменяют в каталах, показывающих количество энзима, превращающего за секунду 1 моль субстрата, с которым он взаимодействует. Международная единица измерения – Е, демонстрирующая количество энзима, способного за 1 минуту преобразовать 1 мкмоль субстрата.

Ингибирование ферментов: процесс

Одним из основных направлений в современной медицине и энзимологии в частности является разработка методов управления скоростью метаболических реакций, происходящих с участием энзимов. Ингибированием принято называть уменьшение активности ферментов посредством использования различных соединений. Соответственно, вещество, обеспечивающее специфичное снижение активности белковых молекул, получило название ингибитора. Существует различные виды ингибирования. Так, в зависимости от прочности связывания энзима с ингибитором процесс их взаимодействия может быть обратимым и, соответственно, необратимым. А в зависимости от того, как воздействует ингибитор на активный центр энзима, процесс ингибирования может быть конкурентным и неконкурентным.

Активирование ферментов в организме

В отличие от ингибирования, активация ферментов подразумевает увеличение их действия в происходящих реакциях. Вещества, позволяющие получить необходимый результат, называются активаторами. Такие вещества могут иметь органическую и неорганическую природу. Например, органическими активаторами могут выступать желчные кислоты, глутатион, энтерокиназа, витамин С, разные тканевые ферменты и др. В качестве неорганических активаторов могут использоваться пепсиноген и ионы различных металлов, чаще всего двухвалентных.

Роль ферментов и практическое использование

Различные ферменты, реакции, происходящие с их участием, а также их результат нашли свое широкое применения в многообразных сферах. На протяжении многих лет действие ферментов активно используется в пищевой, кожевенной, текстильной, фармацевтической и многих других промышленных отраслях. Например, с помощью природных энзимов исследователи пытаются повысить эффективность спиртового брожения при изготовлении алкогольных напитков, улучшить качество продуктов питания, разработать новые методы похудения и др. Но стоит отметить, что использование ферментов в различных отраслях промышленности по сравнению с применением химических катализаторов значительно проигрывает. Ведь основная сложность воплощения такой задачи на практике является термическая неустойчивость энзимов и их повышенная чувствительность к воздействию различных факторов. Также невозможно многократное использование ферментов в производстве из-за сложности их отделения от готовых продуктов выполненных реакций.

Кроме того, свое активное применение действие ферментов обрело в медицине, сельскохозяйственной и химической отрасли. Рассмотрим подробнее, как и где может использоваться действие ферментов:

  • Пищевая промышленность. Всем известно, что хорошее тесто при выпекании должно подняться и разбухнуть. Но далеко не все понимают, как именно это происходит. В муке, из которой и готовится тесто, имеется множество различных ферментов. Так, амилаза в составе муки участвует в процессе разложения крахмала, при котором активно выделяется углекислый газ, способствующий так называемому «разбуханию» теста. Клейкость теста и удерживание в нем СО2 обеспечивается за счет действия фермента под названием протеаза, который также содержится в муке. Получается, что такие, казалось бы. простые вещи, как приготовление теста для выпечки, подразумевают под собой сложнейшие химические процессы. Также особую востребованность некоторые ферменты, реакции, происходящие с их участием, обрели в области производства алкоголя. Различные энзимы используются в составе дрожжей, обеспечивающих качество процесса брожения спирта. Кроме того, некоторые ферменты (например, папаин или пепсин) помогают растворять осадок в спиртосодержащих напитках. Также активно применяются ферменты в производстве кисломолочных продуктов и сыра в том числе.

  • В кожевенной отрасли ферменты используются для эффективного расщепления белков, что наиболее актуально при выведении стойких пятен от различных продуктов питания, крови и др.

  • В производстве стиральных порошков может использоваться целлюлаза. Но при использовании таких порошков для получения заявленного результата необходимо соблюдать допустимый температурный режим стирки.

Кроме того, в производстве кормовых добавок ферменты используются с целью увеличения их питательной ценности, гидролиза белков и некрахмальных полисахаридов. В текстильной промышленности ферменты позволяют изменять свойства поверхности текстильных изделий, а в целлюлозно-бумажной промышленности – удалять чернила и тонеры в процессе вторичной переработки бумаги.

Огромная роль ферментов в жизни современного человека неоспорима. Уже сегодня их свойства активно используются различными сферами, но также непрерывно ведутся поиски новых вариантов применения уникальных свойств и функций ферментов.

Ферменты человека и наследственные заболевания

Многие заболевания развиваются на фоне энзимопатий – нарушений функций ферментов. Выделяют первичные и вторичные энзимопатии. Первичные нарушения являются наследственными, вторичные – приобретенными. Наследственные энзимопатии относят, как правило, к метаболическим заболеваниям. Наследование генетических дефектов или снижения активности ферментов происходит преимущественно по аутосомно-рецессивному типу. К примеру, такое заболевание как фенилкетонурия является следствием дефекта такого фермента как фенилаланин-4-монооксигеназа. Данный фермент в норме отвечает за преобразование фенилаланина в тирозин. В результате нарушений функций фермента происходит накопление аномальных метаболитов фенилаланина, являющихся токсичными для организма.

Также к энзимопатиям относят подагру, развитие которой вызвано нарушением обмена пуриновых оснований и как следствие стабильным увеличением уровня мочевой кислоты в крови. Галактоземия – еще одно заболевание, вызванное наследственным нарушением функциональности ферментов. Развивается данная патология из-за нарушения углеводного обмена, при котором организм не может преобразовывать галактозу в глюкозу. Следствием такого нарушения является накопление галактозы и ее метаболических продуктов в клетках, что приводит к поражениям печени, ЦНС и других жизненно важных систем организма. Основными проявлениями галактоземии выступают диарея, рвота, появляющиеся сразу после рождения ребенка, механическая желтуха, катаракта, задержка физического и интеллектуального развития.

Разные гликогенозы и липидозы также относятся к наследственным энзимопатиям, иначе именуемым энзимопатологиями. Развитие таких нарушений обусловлено низкой ферментной активностью в организме человека или полным ее отсутствием. Наследственные метаболические дефекты, как правило, сопровождаются развитием заболеваний с различной степенью тяжести. При этом некоторые энзимопатии могут протекать бессимптомно и определяются лишь при проведении соответствующих диагностических процедур. Но в основном первые симптомы наследственных метаболических нарушений проявляются уже в раннем детстве. Реже это происходит у старших детей и тем более у взрослых.

При диагностике наследственных энзимопатий немаловажную роль играет генеалогический метод исследования. При этом реакции ферментов специалисты проверяют лабораторным путем. Наследственные ферментопатии могут приводить к нарушениям выработки гормонов, характеризующихся особым значением для полноценной жизнедеятельности организма. Например, корой надпочечников вырабатываются глюкокортикоиды, отвечающие за регуляцию обмена углеводов, минералокортикоиды, участвующие в водно-солевом обмене, а также андрогенные гормоны, оказывающие непосредственное влияние на развитие вторичных половых признаков у подростков. Таким образом, нарушение выработки перечисленных гормонов может привести к развитию многочисленных патологий со стороны различных систем органов.

Пищеварительные ферменты

Процесс переработки пищи в организме человека происходит с участием различных пищеварительных ферментов. В процессе переваривания пищи все вещества расщепляются до небольших молекул, ведь исключительно низкомолекулярные соединения способны проникать сквозь стенку кишечника и всасываться в кровоток. Особая роль в данном процессе отводится ферментам, расщепляющим белки до аминокислот, жиров до глицерина и жирных кислот, а крахмала до сахаров. Расщепление белков обеспечивается действием фермента пепсина, содержащегося в основном органе пищеварительной системы – желудке. Часть пищеварительных ферментов вырабатывается в кишечник поджелудочной железой. В частности к ним относится:

  • трипсин и химотрипсин, основным предназначением которых выступает гидролиз белков;
  • амилаза – ферменты, расщепляющие жиры;
  • липаза – пищеварительные ферменты, расщепляющие крахмал.

Такие пищеварительные энзимы, как трипсин, пепсин, химотрипсин вырабатываются в форме проферментов, и только после их попадания в желудок и кишечник они становятся активными. Подобная особенность защищает ткани желудка и поджелудочной железы от агрессивного их воздействия. Кроме того, внутренняя оболочка этих органов дополнительно покрыта слоем слизи, что обеспечивает еще большую их безопасность.

Часть пищеварительных ферментов вырабатывается также в тонком кишечнике. За переработку целлюлозы, поступающей в организм вместе с растительной пищей, отвечает фермент с созвучным названием целлюлаза. Другими словами, практически в каждом отделе желудочно-кишечного тракта вырабатываются пищеварительные ферменты, начиная со слюнных желез и заканчивая толстой кишкой. Каждый вид энзимов выполняет свои функции, в совокупности обеспечивая качественное переваривание пищи и полноценное всасывание всех полезных веществ в организме.

Ферменты поджелудочной железы

Поджелудочная железа является органом смешанной секреции, то есть выполняет и эндо- и экзогенные функции. Поджелудочная железа, как упоминалось выше, вырабатывает ряд ферментов, которые активируются под воздействием желчи, поступающей вместе с энзимами в органы пищеварения. Ферменты поджелудочной железы отвечают за расщепление жиров, белков и углеводов на простые молекулы, способные проникать сквозь клеточную мембрану в кровоток. Таким образом, благодаря ферментам поджелудочной железы происходит полное усвоение полезных веществ, поступающих в организм вместе с пищей. Рассмотрим подробнее действие энзимов, синтезируемых клетками данного органа ЖКТ:

  • амилаза вместе с такими энзимами тонкого кишечника, как мальтаза, инвертаза и лактаза обеспечивают процесс расщепления сложных углеводов;
  • протеазы, иначе именуемые протеолитическими ферментами в организме человека, представлены трипсином, карбоксипептидазой и эластазой и отвечают за расщепление белков;
  • нуклеазы – ферменты поджелудочной железы, представленные дезоксирибонуклеазой и рибонуклеазой, воздействующими на аминокислоты РНК, ДНК;
  • липаза – фермент поджелудочной железы, отвечающий за преобразование жиров в жирные кислоты.

Также поджелудочной железой синтезируется фосфолипаза, эстераза и щелочная фасфтаза.

Наиболее опасными в активном виде являются протеолитические ферменты, вырабатываемые органом. Если процесс их выработки и выделения в другие органы пищеварительной системы нарушается, энзимы активируются непосредственно в поджелудочной железе, что приводит к развитию острого панкреатита и сопутствующих тому осложнений. Ингибиторами протеолитических энзимов, позволяющими затормозить их действие, являются панкреатический полипептид и глюкагон, соматостатин, пептид YY, энкефалин и панкреастатин. Перечисленные ингибиторы способны затормозить выработку панкреатических энзимов путем воздействия на активные элементы пищеварительной системы.

Ферменты тонкой кишки

В тонкой кишке происходят основные процессы переваривания поступающей в организм пищи. В данном отделе ЖКТ также синтезируются ферменты, процесс активации которых происходит совместно с энзимами поджелудочной железы и желчного пузыря. Тонкая кишка – отдел пищеварительного тракта, в котором происходят завершающие этапы гидролиза питательных веществ, поступающих в организм вместе с продуктами питания. В нем синтезируются различные ферменты, расщепляющие олиго- и полимеры на мономеры, которые без проблем могут всасываться слизистой тонкой кишки и поступать в лимфо- и кровоток.

Под воздействием энзимов тонкой кишки происходит процесс расщепления белков, прошедших предварительное преобразование в желудке, на аминокислоты, сложных углеводов на моносахариды, жиров – на жирные кислоты и глицерин. В составе кишечного сока насчитывается свыше 20 видов ферментов, участвующих в процессе переваривания пищи. С участием панкреатических и кишечных ферментов обеспечивается полная отработка химуса (частично переваренной пищи). Все процессы в тонком кишечнике происходят в течение 4 часов после поступления химуса в данный отдел пищеварительного тракта.

Важную роль в переваривании пищи в тонкой кишке играет желчь, поступающая в двенадцатиперстную кишку в процессе пищеварения. В составе самой желчи ферменты отсутствуют, но при этом данная биологическая жидкость усиливает действие энзимов. Наиболее значимой желчь оказывается для расщепления жиров, превращая их в эмульсию. Такой эмульгированный жир намного быстрее расщепляется под воздействием ферментов. Жирные кислоты, взаимодействуя с желчными кислотами, преобразуются в легкорастворимые соединения. Кроме того, выделение желчи стимулирует перистальтику кишечника и выработку пищеварительного сока поджелудочной железой.

Кишечный сок синтезируется железами, расположенными в слизистой тонкой кишки. В составе такой жидкости и присутствуют пищеварительные ферменты, а также энтерокиназа, предназначенная для активации действия трипсина. Кроме того, в кишечном соке имеется фермент под названием эрепсин, необходимый для завершающего этапа расщепления белков, энзимы, действующие на различные виды углеводов (например, амилаза и лактаза), а также липаза, предназначенная для преобразования жиров.

Желудочные ферменты

Процесс переваривания пищи поэтапно происходит в каждом отделе желудочно-кишечного тракта. Так, начинается он еще в ротовой полости, где пища измельчается зубами и смешивается со слюной. Именно в слюне содержатся ферменты, расщепляющие сахар и крахмал. После ротовой полости измельченная пища поступает по пищеводу в желудок, где и начинается следующий этап ее переваривания. Основным желудочным ферментом является пепсин, предназначенный для преобразования белков в пептиды. Также в желудке присутствует желатиназа – фермент, процесс расщепления коллагена и желатина для которого выступает основной задачей. Плюс ко всему пища в полости данного органа подвергается действию амилазы и липазы, соответственно, расщепляющие крахмал и жиры.

От качества пищеварительного процесса зависит возможность получения организмом всех необходимых питательных элементов. Расщепление сложных молекул на множество простых обеспечивает их дальнейшее всасывание в крово- и лимфоток на последующих этапах пищеварения в других отделах ЖКТ. Недостаточная выработка желудочных ферментов может стать причиной развития различных заболеваний.

Ферменты печени

Огромным значением для протекания различных биохимических процессов в организме обладают ферменты печени. Функции белковых молекул, вырабатываемых данным органом, настолько многочисленны и многообразны, что все ферменты печени принято делить на три основные группы:

  • Секреторные энзимы, предназначенные для регуляции процесса свертывания крови. К ним относятся холинэстераза и протромбиназа.
  • Индикаторные ферменты печени, включающие аспартатаминотрансферазу, обозначаемую аббревиатурой АСТ, аланинаминотрасферазу с соответственным обозначением АЛТ и лактатдегидрогеназу – ЛДГ. Перечисленные энзимы сигнализируют о поражениях тканей органа, при которых разрушаются гепатоциты, «выходят» из клеток печени и поступают в кровоток;
  • Экскреторные энзимы вырабатываются печенью и покидают пределы органа с потом желчи. К таким энзимам относится щелочная фосфатаза. При нарушениях оттока желчи из органа уровень щелочной фосфатазы растет.

Нарушение работы тех или иных ферментов печени в будущем может привести к развитию различных заболеваний или сигнализировать об их наличии в настоящее время.

Одним из самых информативных анализов при болезнях печени является биохимия крови, позволяющая определить уровень индикаторных ферментов АСТ, АТЛ. Так, нормальными показателями аспартатаминотрансферазы для женщины является 20-40 Ед/л, а для представителей сильного пола – 15-31 Ед/л. Повышение активности данного фермента может указывать на повреждение гепатоцитов механической или некротической природы. Содержание аланинаминотрасферазы в норме не должно превышать у женщин отметки в 12-32 Ед/л, а для мужчин нормальным считается показатель активности АЛТ в пределах 10-40 Ед/л. Увеличение активности АЛТ, достигаемое десятикратных показателей, может свидетельствовать о развитии инфекционных заболеваний органа, причем еще задолго до появления их первых симптомов.

Дополнительные исследования активности ферментов печени используются, как правило, для дифференциальной диагностики. Для этого может проводиться анализ на ЛДГ, ГГТ и ГлДГ:

  • Нормой активности лактатдегидрогеназы является показатель, колеблющийся в пределах 140-350 Ед/л.

  • Повышенные показатели ГлДГ могут являться признаком дистрофических поражений органа, тяжелых интоксикаций, заболеваний инфекционной природы или онкологии. Максимально допустимым показателем такого фермента для представительниц женского пола является 3,0 Ед/л, а для мужчин – 4, 0 Ед/л.

  • Нормой активности фермента ГГТ для мужчин является показатель до 55 Ед/л, для женщин – до 38 Ед/л. Отклонения от указанной нормы могут свидетельствовать о развитии диабета, а также болезней желчевыводящих путей. В таком случае показатель активности фермента может увеличиваться в десятки раз. Кроме того, ГГТ в современной медицине применяется для определения алкогольных гепатозов.

Ферменты, синтезируемые печенью, обладают различными функциями. Так, часть из них вместе с желчью выводится из органа через желчные протоки и принимает активное участие в процессе переваривания пищи. Ярким примером того выступает щелочная фосфатаза. Нормальный показатель активности данного фермента в крови должен находиться в пределах 30-90 Ед/л. Стоит отметить, что у представителей мужского пола такой показатель может достигать 120 Ед/л (при интенсивных обменных процессах цифра может возрастать).

Ферменты крови

Определение активности ферментов и их содержания в организме является одним из основных диагностических методов при определении различных заболеваний. Так, ферменты крови, содержащиеся в ее плазме, могут указывать на развитие патологий печени, воспалительных и некротических процессов в клетках тканей, болезней сердечно-сосудистой системы и др. Ферменты крови принято делить две группы. В первую группу входят энзимы, выделяемые в плазму крови некоторыми органами. К примеру, печенью вырабатываются так называемые предшественники энзимов, необходимых для работы свертывающей системы крови.

Вторая группа насчитывает гораздо большее количество ферментов крови. В организме здорового человека такие белковые молекулы физиологическим значением в плазме крови не обладают, поскольку действуют исключительно на внутриклеточном уровне в органах и тканях, которыми вырабатываются. В норме активность таких ферментов должна быть низкой и постоянной. При повреждении клеток, которым сопровождаются различные заболевания, ферменты, содержащиеся в них, высвобождаются и поступают в кровоток. Причиной тому могут являться воспалительные и некротические процессы. В первом случае высвобождение ферментов происходит из-за нарушения проницаемости клеточной мембраны, во втором – ввиду нарушения целостности клеток. При этом, чем выше уровень содержания ферментов в крови, тем больше степень поражения клеток.

Биохимический анализ позволяет определить активность тех или иных энзимов в плазме крови. Он активно применяется при диагностике различных заболеваний печени, сердца, скелетной мускулатуры и иных видов тканей в человеческом организме. Кроме того, так называемая энзимодиагностика при определении некоторых заболеваний учитывает субклеточную локализацию ферментов. Результаты таких исследований позволяют определить, какие именно процессы происходят в организме. Так, при воспалительных процессах в тканях ферменты крови имеют цитозольную локализацию, а при некротических поражениях определяется наличие ядерных или митохондриальных энзимов.

Стоит отметить, что далеко не всегда увеличение содержания ферментов в крови обусловлено тканевыми повреждениями. Активное патологическое разрастание тканей в организме, в частности при онкозаболеваниях, повышенная выработка определенных ферментов или же нарушение выводящей способности почек также могут определяться повышенным содержанием некоторых энзимов в крови.

Ферменты: препараты для медицинского применения

В современной медицине особое место отводится использованию различных ферментов в диагностических и терапевтических целях. Также энзимы нашли свое применение в качестве специфических реактивов, позволяющих с точностью определять разные вещества. Например, выполняя анализ на определение уровня глюкозы в моче и сыворотке крови, в современных лабораториях используется глюкозооксидаза. Уреаза применяется для оценки количественного содержания мочевины в анализах мочи и крови. Разные виды дегидрогеназ позволяют с точностью определять наличие различных субстратов (лактат, пируват, этиловый спирт и т.д.).

Высокая иммуногенность ферментов значительно ограничивает их использование в терапевтических целях. Но, несмотря на это, так называемая энзимотерапия активно развивается, используя ферменты (препараты с их содержанием), как средство заместительной терапии или элемент комплексного лечения. Заместительная терапия применяется при заболеваниях ЖКТ, развитие которых вызвано недостаточной выработкой пищеварительного сока. При дефиците панкреатических энзимов их недостаток может компенсироваться посредством перорального приема лекарственных препаратов, в составе которых они присутствуют.

В роли дополнительного элемента в комплексном лечении ферменты могут использоваться при различных заболеваниях. Например, такие протеолитические энзимы, как трипсин и химотрипсин применяются при обработке гнойных ран. Препараты с ферментами дезоксирибонуклеазой и рибонуклеазой используются при лечении аденовирусных конъюнктивитов или герпетических кератитов. Ферментные препараты также применяются при лечении тромбозов и тромбоэмболий, онкологических заболеваний и др. Их использование актуально для рассасывания контрактур ожоговых и послеоперационных рубцов.

Применение ферментов в современной медицине весьма многообразно и данное направление постоянно развивается, что позволяет постоянно находить новые и более эффективные методы лечения тех или иных заболеваний.

medaboutme.ru


Смотрите также