Глицин и аланин


ПОИСК

    Ответ. Глицин-аланин, аланин-глицин. [c.390]

    Аланин Глицин Аланилглицин [c.50]

    Глицин — цистеин — аланин Цистеин—глицин—аланин Аланин — глицин — цистеин Цистеин — аланин — глицин Аланин — цистеин — глицин [c.313]

    Белии — важнейшие компоненты живого вешества, входящие в состав клеточной ткани и участвующие в процессах биосинтеза. Белки — это сложные полимеры, построенные индивидуальными аминокислотами. Простые белки — протеины — состоят только из аминокислот сложные белки — протеиды — помимо аминокислот содержат другие структурные элементы. Большинство белков состоят из 20 аминокислот (аланин, глицин, лейцин и др.). Все [c.100]

    Глицин-аланин и аланин-глицин. [c.547]

    Аланин Глицин Цистеин Тирозин [c.399]

    Аминокислоты являются важнейшими соединениями, которые активно участвуют в обмене веш еств всех живых существ на Земле. В мире налажено промышленное производство аминокислот, объем производства составляет около 1 млн. т в год, что в денежном исчислении составляет около 3 млрд. долларов. В промышленных масштабах микробиологическим и химическим способом получают 30 аминокислот аланин, глицин, лизин, гистидин, цистин, аспарагиновую кислоту, глутаминовую кислоту, триптофан и др. Из незаменимых аминокислот налажено широкое производство Х-лизина, В-и Ь-метионина, Ь-триптофана и Ь-треонина. Кроме этих аминокислот в больших количествах производят 1>-глутаминовую кислоту и глицин. Главным разработчиком новых технологий аминокислот является Япония. На долю глутаминовой кислоты в мировом производстве аминокислот приходится 64%, производство О- и Ь-метио-нина составляет 24%, -лизина - 7%. Все остальные 27 аминокислот составляют примерно 5% от общего объема производства аминокислот в мире. [c.114]

    В отличие от углеводов, первичная структура белков строго специфична для каждого вида организмов. Так, белок инсулин, построенный из 51 остатка одинаковых и различных а-аминокислот в виде двух цепей, соединенных дисульфидным мостиком, имеет неодинаковый состав у различных видов животных. Трехчленные звенья в определенном месте молекулы инсулина содержат следующие аминокислотные остатки у быка аланин-серин-валин у свиньи треонин-серин-изолейцин у лощади треонин-глицин-изолейцин у овцы аланин-глицин-валин. [c.339]

    Heu — Arg — Leu — Phe — Lys — Ser —... и т. п. (всего 153 остатка). В русской транскрипции эта последовательность означает цепь, состоящую из аминокислотных остатков валшт — лейцин — серии — глутамин — глицин — глицин — триптофан — глутамин — лешдин — валин — лейцин — гистидин — валин — триптофан — аланин — лизин — валин — аланин — аспарагин — валин — аланин — глицин — гистидин — глицин — глутамин — аспарагин — изолешщн — лейцин — изолейцин — аргинин — лейцин — фенилаланин — лизин [c.721]

    Гидролизат желатина представляет собой смесь различных аминокислот, к числу которых относятся аспарагиновая и глутаминовая кислота, аргинин, лизин, аланин, глицин и др. [c.148]

    Константы устойчивости комплексов рассматриваемых аминокислот с краун-эфиром в воде [57, 58] значительно ниже (табл. 4.8), чем в спиртовой среде [56], что связано с более сильной сольватацией участников реакции в воде. Константы равновесия реакций комплексообразования увеличиваются в порядке Ь-аланин < глицин < Ь-фенил- [c.207]

    В отличие ох углеводов первичная структура белков строго специфична для каждого вида организмов. Так, гормон инсулин, построенный из 51 остатка а-аминокислот в виде двух цепей, соединенных дисульфидными мостиками, имеет неодинаковый состав у различных видов животных. Трехчленные звенья в определенном месте цепи А молекулы инсулина содержат следующие аминокислотные остатки у быка аланин—серир—валин у свиньи треонин—серин—изолейцин у лошади треонин—глицин—изолейцин у овцы аланин—глицин—валин у человека треонин—серин—изолейцин (на схеме 9 они отмечены звездочками). Различия наблюдаются также в С-концевом остатке В-цепи в инсулине человека Это остаток треонина, а в инсулине быка — остаток аланина. [c.512]

    Высокой гербицидной активностью обладают многие производные В- и -аминокислот (например, аланина, глицина). [c.115]

    N-Koнцeвoй аминокислотой служит глутаминовая кислота, а С-концевой аминокислотой — фенилаланин. Какая структура согласуется с этилш данными Примечание пептид содержит по две из следующих кислот аланин, глицин, триптофан. Кроме того. [c.414]

    Отношение циклических и цепочечных форм связей не является следствием одинаковых воз,можностей образовать те или иные связи. Наклонность к циклизации имеют пролин, фенилаланин, аланин, глицин, лейцин и серии. Остальные аминокислоты встречаются несравненно чаще 1В пептидах. Чередование их даже в пептидах подчиняется лишь каким-то не раскрытым закономерностям. Но все же общую схему структур. исследованных нами белков можно наметить в тех или иных вариациях. Мы даем их для ряда белков, не предрешая закономерностей их чередования, как гипотетических структур. [c.444]

    Аминокислоты- свндетели — 50 мМ растворы отдельных аминокислот в смеси муравьиная кислота — уксусная кислота — вода (7 5 13). Смесь А — равные объемы растворов тирозина, фенилаланина, глутад гиновой кислоты, лейцина, серина, аланина, аргинина и лизина. Смесь Б — равные объемы растворов аспарагиновой кислоты, треонина, пролина, валина, аланина, глицина и гистидина. [c.137]

    Для лизина эта зависимость выражается кривой. По этим данным аланин, глицин и валин распадаются на половину при 180° С на каолините за 5—9 ч. [c.177]

    Этот метод можно использовать для разделения смесей аминокислот лизина, аспарагиновой кислоты, аргинина, аланина, глицина, глютаминовой кислоты. Концентрация аминокислоты в смеси 0,1 моль л. [c.161]

    Процессу всасывания аминокислот в кишечнике посвящен ряд исследований. В опытах на интактных животных было показано, что содержание аминного азота в крови быстро нарастает после приема отдельных аминокислот (например, глутаминовой кислоты, лейцина) [6, 7]. В некоторых исследованиях [8—10] получены данные, согласующиеся с механизмом всасывания путем простой диффузии, однако очевидно, что существует и механизм активного всасывания. Так, было найдено, что всасывание аланина, глицина и валина не пропорционально концентрации этих аминокислот в просвете кишечника [11]. Далее, установлено, что при внесении растворов DL-аминокислот в изолированную петлю тонкого кишечника крысы L-изомеры аминокислот поглощаются со значительно большей скоростью, чем соответствующие D-изомеры [12]. В других опытах с препаратами тонких кишок также было отмечено более быстрое всасывание L-аминокислот по сравнению с их D-изомерами [13—20]. Так, например, после внесения рацемического аланина [c.165]

    СН4, КНз, Н2, Н2О газовая электрические разряды аспарагиновая, аланин, глицин, диаминоянтарная, валин, гистидин, пролин, лизин, серин, аспарагин, аргинин, орни-тин, глутаминовая, цистеин, таурин, ци-стамин [c.192]

    Лейцин. . Изолейцин Аланин. . Глицин. . Орнитин. Аргиниы.  [c.398]

    В процессе метаболизма оксипролина в печени возникает ряд таких продуктов, которые прямо или косвенно ведут к образованию других аминокислот (у-оксиглютаминовая, аланин, глицин). [c.368]

    Группой авторов исследован [509—511] синергизм аминокислот (метионина, треонина, лейцина, норвалина, фенилаланина, цистеина, триптофана, зо-лейцина, пролина, аланина, глицина, глютаминовой кислоты, валина, аспарагина, аргинина, норлей-цина, тирозина) с фенольными антиокислителями. В качестве антиокислителей применялись а-токоферолы, гидрохинон, НДГК и эфиры галловой кислоты. [c.304]

    Пизано и Бронзерт [81] по летучести и отношению к различным типам НЖФ разделили ФТГпроизводные аминокислот на три группы. К первой группе авторы отнесли аланин, глицин, валин, лейцин, изолейцин, метионин, пролин, фенилаланин. Во вторую группу выделены глутамин, тирозин, гистидин, триптофан и аспарагин, в третью — цистеиновая кислота, З-карбоксиметилцистеин, лизин, серин, треонин, глутаминовая и аспарагиновая кислоты. [c.57]

    Четырнадцать аминокислот в виде их метиловых и бутиловых эфиров были разделены на капиллярной колонке длиной 50 м и диаметром 0,25 мм [9]. При 200° С наблюдалась следующая последовательность разделения метиловых эфиров аланин, глицин, валин, треонин, лейцин, изолейцин, серин, цистин, аспарагиновая кислота, пролин, метионин, глутаминовая кислота, фенилаланин. В такой же последовательности делятся бутиловые эфиры, за исключением эфиров аспарагиновой и глутаминовой кислот, которые элюируются перед эфиром фенилаланина. [c.9]

    Дарбрэ и Бло [62, 63] исследовали газохроматографическое разделение амиловых эфиров N-TФAпpoизвoдныx следуюш их 16 аминокислот аланина, глицина, валина, лейцина, изолейцина, серина, треонина, цистеина, пролина, оксипролина, метионина, фенилаланина, аспарагиновой и глутаминовой кислот на различных группах неподвижных жидких фаз, нанесенных в количестве 2, [c.27]

    Используя пленки с ионообменным слоем (см. табл. 9.5), Девении и др. [10] успешно разделили смесь 16 аминокислот описанный этими авторами метод можно также использовать, например, для быстрого анализа гидролизатов пептидов. Пленку в течение 3 ч приводят в равновесие с нитратным буферным раствором (0,004 н. раствор соли натрия, pH 3,2) и потом сушат при комнатной температуре. Стандартным раствором служит 0,1%-ный раствор смеси аминокислот (аргинин, лизин, гистидин, фенилаланин, тирозин, лейцин, изолейцин, метионин, валин, пролин, аланин, глицин, глутамовая кислота, треонин, серин и аспарагиновая кислота) в 0,01 н. соляной кислоте, ко- [c.129]

www.chem21.info

Глицин аланин

По строению соединений, получающихся при расщеплении углеродной цепи аминокислоты в организме, различают:

· глюкопластичные(глюкогенные) – при недостаточном поступлении углеводов или нарушении их превращения они через щавелевоуксусную или фосфоэнолпировиноградную кислоты превращаются в глюкозу или гликоген. К этой группе относятся глицин, аланин, серин, треонин, Валин, аспарагиновая и глутаминовая кислота, аргинин, гистидин и метионин;

· кетопластичные (кетогенные) – ускоряют образование кетоновых тел – лейцин, изолейцин, тирозин и фенилаланин (три последние могут быть и глюкогенными).

По структуре аминокислоты разделяют на 2 группы:

· ациклические – аминокислоты предельного ряда;

· циклические – аминокислоты ароматического ряда.

А. По количеству функциональных групп различают ациклические аминокислоты:

1) Моноаминомонокарбоновые: глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин.

Моноаминомонокарбоновые – в молекуле каждой из них имеется одна амино- и одна карбоксильная группа, в водном растворе дает нейтральную среду.

Глицин -Участвует в образовании нуклеиновых кислот, желчных кислот, гема, необходим для обезвреживания в печени токсических веществ.

Аланин -Участвует в процессах обмена углеводов и энергии. Его изомер β-аланин является составной частью витамина пантотеновой кислоты (В5), коэнзима А (КоА), экстрактивных веществ мышц.

Гидроксилсодержащие: треонин, серин.

Серин -Входит в состав различных ферментов, основного белка молока – казеина, обнаружен в составе липопротеидов и других белков.

Серусодержащие: цистин, метионин

Цистеин -Благодаря группе -SН- цистеин окисляется и защищает организм при лучевом поражении, отравлении фосфором.

Метионин -Содержит группу -СН3, которая используется для синтеза важных соединений – холина, креатина, Тимина, адреналина и др.

Моноаминодикарбоновые: глутаминовая и аспаргиновая кислоты.

2) моноаминодикарбоновые кислоты – имеют одну амино- и 2 карбоксильных группы, в водном растворе дают кислую среду. К ним относят

Page 2

Эти аминокислоты участвуют в биосинтезе белка, образовании тормозных медиаторов (переносчик нервных возбуждений) нервной системы, энергетическом обмене.

Диаминомонокарбоновые: аргинин, лизин

3) диаминомонокарбоновые кислоты – имеют две амино- и одну карбоксильную группу, в водном растворе дают щелочную среду. К ним относят лизин

и аргинин

Лизин участвует в синтезе белка, обнаружен в составе некоторых ферментов. Аргинин участвует в синтезе мочевины, креатина, который входит в состав мышц и участвует в обмене энергии.

Б. Циклические аминокислоты имеют в составе ароматическое или гетероциклическое ядро, незаменимые, должны поступать с пищей. Активно участвуют в разнообразных обменных процессах.

Ароматические: фенилаланин, тирозин.

Фенилаланин -Основной источник синтеза тирозина – предшественник гормонов тироксина, адреналина, некоторых пигментов.

Гетероциклические: триптофан, пролин, оксипролин, гистидин

Тирозин -Участвует в синтезе адреналина, тироксина.

Триптофан -Участвует в синтезе белка, используется для синтеза витамина РР, серотонина, гормонов эпифиза, ряда пигментов.

Гистидин -Участвует в синтезе белка, предшественник гистамина, влияющего на кровяное давление, секрецию желудочного сока.

-2-

Аминокислота представляет собой производное органической кислоты, в котором водород в α-положении замещен на аминогруппу (-Nh3). Например, из уксусной кислоты образуется глицин, а из пропионовой - аланин. В аминокислотах одновременно присутствуют и кислотная и основная группы (карбоксил —СООН и аминогруппа —Nh3), они относятся к амфотерным соединениям.

Присутствующие в клетке свободные аминокислоты образуются в результате расщепления белков или поступления из межклеточной жидкости. Свободные аминокислоты составляют так называемый аминокислотный фонд, из которого клетка черпает строительные блоки для синтеза новых белков.

Связь R—NH—СО—R называется пептидной связью. Образующаяся молекула также является амфотерной, поскольку на одном ее конце всегда находится кислая группа, а на другом - основная; боковые цепи (остатки аминокислот) могут быть основными или кислыми. Пептидные связи образуются при взаимодействии α-аминогруппы одной аминокислоты с α-карбоксильной группой другой аминокислоты. Пептидная связь – амидная ковалентная связь, соединяющая аминокислотные остатки в цепочку. Следовательно, пептиды – это цепочки аминокислот.

Аминокислоты могут объединяться в длинные цепи, образуя между собой пептидные связи. Две аминокислоты при этом образуют дипептид и т.д. Пептиды содержащие до 10 аминокислот называют олигопептидами, а до 50 – полипептидами, а если больше, чем 50 аминокислот, то уже – белками.

Химические и физико-химические свойства аминокислот обусловлены функциональными группами с противоположными свойствами. Поэтому в водном растворе аминокислоты существуют в виде равновесной смеси биполярного иона, катионной и анионной форм молекулы. Равновесие зависит от рН среды.

NН3+-СН-СООН ↔NН3+-СН-СОО¯ ↔ NН2-СН-СОО¯

R R R

катионная форма биполярный ион анионная форма

кислая среда ←← рН→→ щелочная среда

Нейтральныеаминокислоты в воде не имеют заряда.

Кислые аминокислоты(дикарбоновые) обе их карбоксильные группы диссоциируют, отдавая 2 протона, но поскольку у них только одна аминогруппа, принимающая один протон, то такие аминокислоты ведут себя как кислоты и раствор имеет кислую реакцию. Возникающий при этой диссоциации ион имеет избыток отрицательного заряда.

Основныеаминокислоты реагируют в водном растворе как слабые основания. Это связано с тем, что один протон, который освобождается при диссоциации карбоксильной группы таких аминокислот, связывается с одной из аминогрупп, а вторая аминогруппа связывает протон из водного окружения, увеличивая тем самым количество ОН-групп и повышая рН. Заряд иона таких аминокислот положительный.

При добавлении в раствор аминокислот дополнительного количества протонов (кислоты) подавляется диссоциация карбоксильных групп и увеличивается количество NН3+-групп. Аминокислоты при этом переходят в катионную форму (приобретают положительный заряд). При добавлении щелочи улучшаются условия для диссоциации карбоксильных групп – аминокислоты переходят в анионную форму ( приобретают отрицательный заряд). Изменяя таким образом рН раствора, можно изменять заряд молекул аминокислот. В зависимости от свойств аминокислот количество добавляемой кислоты или щелочи для изменения величины заряда будет разным. При определенном для каждой аминокислоты значении рН наступает такое состояние, при котором заряд аминокислоты становится нейтральным. Такое значение рН получило название изоэлектрической точки (рJ). При значении рН, равном изоэлектрической точке, аминокислоты не перемещаются в электрическом поле. При рН ниже изоэлектрической точки катион аминокислоты движется к катоду, а при рН выше рJ анион аминокислоты движется к аноду. На этих свойствах аминокислот основана возможность их разделения в электрическом поле (электрофорез). Кислые аминокислоты имеют рJ в слабокислой среде, основные – в слабоосновной, а нейтральные – в нейтральной.

-3-

Для синтеза белков и других биохимических реакций организм использует исключительно аминокислоты, а не белки, поступающие с пищей. Некоторые аминокислоты, необходимые для роста и нормального функционирования животных организмов, потребляются готовыми из пищи, так как скорость их синтеза отстает от скорости расхода. Такие аминокислоты называются незаменимыми аминокислотами. К ним относятся валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, аргинин, треонин, метионин, лизин, триптофан, гистидии.

Page 3

Полностью заменимыми являются восемь аминокислот: аланин, аспартат, аспарагин, глутамат, глутамин, серин, глицин и пролин.

Наибольшее значение в питании представляют незаменимые аминокислоты, которые не могут синтезироваться в организме и поступают только извне – с продуктами питания В эту группу входят и аминокислоты, которые в детском организме не синтезируются или синтезируются в недостаточном количестве. Прежде всего это гистидин.

Поступающий белок считается полноценным, если в нем присутствуют все незаменимые аминокислоты в сбалансированном состоянии. К таким белкам по своему химическому составу приближаются белки молока, мяса, рыбы, яиц, усвояемость которых около 90 %. Белки растительного происхождения (мука, крупа, бобовые) не содержат полного набора незаменимых аминокислот и поэтому относятся к разряд

Гистидин играет важную роль в образовании гемоглобина крови. Недостаток гистидина приводит к снижению уровня гемоглобина в крови. При декарбоксилировании гистидин превращается в гистамин – вещество, имеющее большое значение в расширении сосудистой стенки и ее проницаемости, влияет на выделение желудочного пищеварительного сока. Недостаток гистидина, так же как и избыток, ухудшает условно-рефлекторную деятельность.

Валин – При недостаточном поступлении у лабораторных животных отмечаются расстройства координации движений, гиперестезия.

Изолейцин наряду с лейцином входит в состав всех белков организма (за исключением гемоглобина). В плазме крови содержится 0,89 мг% изолейцина. Отсутствие изолейцина в пище приводит к отрицательному азотистому балансу, к замедлению процессов роста и развития.

Лизин относится к одной из наиболее важных незаменимых аминокислот. Он входит в триаду аминокислот, особенно учитываемых при определении общей полноценности питания: триптофан, лизин, метионин. Оптимальное соотношение этих аминокислот составляет: 1 : 3 : 2 или 1 : 3 : 3, если взять метионин + цистин (серосодержащие аминокислоты). Недостаток в пище лизина приводит к нарушению кровообращения, снижению количества эритроцитов и уменьшению в них гемоглобина. Также отмечаются нарушение азотистого баланса, истощение мышц, нарушение кальцификации костей. Происходит также ряд изменений в печени и легких. Потребность в лизине составляет 3—5 г в сутки. В значительных количествах лизин содержится в твороге, мясе, рыбе.

Метионин играет важную роль в процессах метилирования и трансметилирования. Это основной донатор метильных групп, которые используются организмом для синтеза холина (витамина группы В). Метионин относится к липотропным веществам. Он оказывает влияние на обмен жиров и фосфолипидов в печени и таким образом играет важную роль в профилактике и лечении атеросклероза. Установлена связь метионина с обменом витамина В12 и фолиевой кислотой, которые стимулируют отделение метильных групп метионина, обеспечивая таким образом синтез холина в организме. Метионин имеет большое значение для функции надпочечников и необходим для синтеза адреналина. Суточная потребность в метионине составляет около 3 г. Основным источником метионина следует считать молоко и молочные продукты: в 100 г казеина содержится 3 г метионина.

Триптофан, так же как и треонин, – фактор роста и поддержания азотистого равновесия. Участвует в образовании сывороточных белков и гемоглобина. Триптофан необходим для синтеза никотиновой кислоты. Установлено, что из 50 мг триптофана образуется около 1 мг ниацина, в связи с чем 1 мг ниацина или 60 мг триптофана могут быть приняты как единый «ниациновый эквивалент». Суточная потребность в никотиновой кислоте в среднем определена в количестве 14—28 ниациновых эквивалентов, а в расчете на сбалансированную мегакалорию – 6,6 ниациновых эквивалентов. Потребность организма в триптофане составляет 1 г в сутки. В продуктах питания триптофан распределен неравномерно. Так, например, 100 г мяса эквивалентно по содержанию триптофана 500 мл молока. Из растительных продуктов необходимо выделить бобовые. Очень мало триптофана в кукурузе, поэтому в тех районах, где кукуруза является традиционным источником питания, следует проводить профилактические осмотры для определения обеспеченности организма витамином PP.

Фенилаланин связан с функцией щитовидной железы и надпочечников. Он дает ядро для синтеза тироксина – основной аминокислоты, образующей белок щитовидной железы. Из фенилаланина может синтезироваться тирозин и далее адреналин. Однако обратного синтеза из тирозина-фенилаланин не происходит.

ЗАМЕНИМЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ - синтезируются в организме человека из продуктов питания

Аланин спосбствует нормализации метаболизма глюкозы. Одна из форм аланина - бета-аланин является составной частью пантотеновой кислоты и коэнзима А - одного из самых важных катализаторов в организме.

Аргинин замедляет рост опухолей, в том числе раковых, за счет стимуляции иммунной системы организма. Он повышает активность и увеличивает размер вилочковой железы, которая вырабатывает Т-лимфоциты. В связи с этим аргинин полезен людям, страдающим ВИЧ-инфекцией и злокачественными новообразованиями. Его также применяют при заболеваниях печени (цирроз и жировая дистрофия), он способствует дезинтоксикационным процессам в печени (прежде всего обезвреживанию аммиака), помогает от бесплодия у мужчин. В соединительной ткани и в коже также находится большое количество аргинина, поэтому он эффективен при различных травмах. Также он способствует поддержанию оптимального азотного баланса в организме, так как участвует в транспортировке и обезвреживании избыточного азота в организме. Стимулирует выработку гормона роста, что вызывает некоторое уменьшение запасов жира в организме. Аргинин повышает половую активность у мужчин за счет восстановления эректильной функции и стимуляции сперматогенеза.

Аргинин - важный компонент обмена веществ в мышечной ткани. Аргинин помогает снизить вес, так как вызывает некоторое уменьшение запасов жира в организме. Аргинин входит в состав многих энзимов и гормонов. Оказывает стимулирующее действие на выработку инсулина поджелудочной железой в качестве компонента вазопрессина ( гормона гипофиза ) и помогает синтезу гормона роста. Хотя аргинин синтезируется в организме, его образование может быть снижено у новорожденных.

Аспарагин необходим для поддержания баланса в процессах, происходящих в центральной нервной системе; препятствует как чрезмерному возбуждению, так и излишнему торможению. Он участвует в процессах синтеза аминокислот в печени. Больше всего аспарагина в мясных продуктах.

Цитруллинповышает энергообеспечение, стимулирует иммунную систему.

Цистеин и цистин. Обе аминокислоты относятся к серосодержащим и играют важную роль в процессах формирования тканей кожи. Имеют значение для дезинтоксикационных процессов, Цистеин входит в состав альфа-кератина, основного белка ногтей, кожи и волос. Он способствует формированию коллагена и улучшает эластичность и текстуру кожи. Цистеин входит в состав и других белков организма, в том числе некоторых пищеварительных ферментов.

Цистеинпомогает обезвреживать некоторые токсические вещества и защищает организм от повреждающего действия радиации. Он представляет собой один из самых мощных антиоксидантов, при этом его антиоксидантное действие усиливается при одновременном приеме витамина С и селена. Цистеин является предшественником глютатиона - вещества, оказывающего защитное действие на клетки печени и головного мозга от повреждения алкоголем, некоторых лекарственных препаратов и токсических веществ, содержащихся в сигаретном дыме. Цистеин растворяется лучше, чем цистин, и быстрее утилизируется в организме, поэтому его чаще используют в комплексном лечении различных заболеваний.

Цистин образуется в организме из L-метионина, при обязательном присутствии витамина В6. Дополнительный прием цистеина необходим при ревматоидном артрите, заболеваниях артерий, раке. Он ускоряет выздоровление после операций, ожогов, связывает тяжелые металлы и растворимое железо. Эта аминокислота также ускоряет сжигание жиров и образование мышечной ткани. L-цистеин обладает способностью разрушать слизь в дыхательных путях, багодаря этому его часто применяют при бронхитах и эмфиземе легких. Он ускоряет процессы выздоровления при заболеваниях органов дыхания и играет. важную роль в активизации лейкоцитов и лимфоцитов.

Глицин замедляет дегенерацию мышечной ткани, так как является источником креатина - вещества, содержащегося в мышечной ткани и используемого при синтезе ДНК и РНК. Глицин необходим для синтеза нуклеиновых кислот, желчных кислот и заменимых аминокислот в организме. Глицин входит в состав многих антацидных препаратов, применяемых при заболеваниях желудка. Глицин полезен для восстановления поврежденных тканей, так как в больших количествах содержится в коже и соединительной ткани. Он необходим для центральной нервной системы и хорошего состояния предстательной железы. Он выполняет функцию тормозного нейромедиатора и таким образом может предотвратить эпилептические судороги. Его применяют в лечении маниакально-депрессивного психоза, глицин может быть эффективен при гиперактивности.

Глютаминовая кислота является нейромедиатором, передающим импульсы в центральной нервной системе. Эта аминокислота играет важную роль в углеводном обмене и способствует проникновению кальция через гематоэнцефалический барьер. Глютаминовая кислота может использоваться клетками головного мозга в качестве источника энергии. Она также обезвреживает аммиак, отнимая атомы азота в процессе образования другой аминокислоты - глютамина. Этот процесс - единственный способ обезвреживания аммиака в головном мозге. Глютаминовую кислоту применяют при коррекции расстройств поведения у детей, а также при лечении эпилепсии, мышечной дистрофии, язв, гипогликемических состояний, осложнений инсулинотерапии сахарного диабета и нарушений умственного развития.

Гистамин, очень важный компонент многих иммунологических реакций, синтезируется из гистидина. Гистамин также способствует возникновению полового возбуждения. В связи с этим одновременный прием биологически активных пищевых добавок, содержащих гистидин, ниацин и пиридоксин (необходимых для синтеза гистамина), может оказаться эффективным при половых расстройствах.

Лизин- это незаменимая аминокислота, входящая в состав практически любых белков. Он необходим для нормального формирования костей и роста детей, способствует усвоению кальция и подержанию нормального обмена азота у взрослых. Лизин участвует в синтезе антител, гормонов, ферментов, формировании коллагена и восстановлении тканей. Его применяют в восстановительный период после операций и спортивных травм. Лизин также понижает уровень триглицеридов в сыворотке крови. Эта аминокислота оказывает противовирусное действие, особенно в отношении вирусов, вызывающих герпес и острые респираторные инфекции. Прием добавок, содержащих лизин в комбинации с витамином С и биофлавоноидами, рекомендуется при вирусных заболеваниях. Дефицит этой незаменимой аминокислоты может привести к анемии, кровоизлияниям в глазное яболко, ферментным нарушениям, раздражительности, усталости и слабости, плохому аппетиту, замедлению роста и снижению массы тела, а также к нарушениям репродуктивной системы.

Серии необходим для нормального обмена жиров и жирных кислот, роста мышечной ткани и поддержания нормального состояния иммунной системы. Серии синтезируется в организме из глицина. В качестве увлажняющего вещества входит в состав многих косметических продуктов и дерматологических препаратов.

Таурин в высокой концентрации содержится в сердечной мышце, белых клетках крови, скелетной мускулатуре, центральной нервной системе. Он участвует в синтезе многих других аминокислот, а также входит в состав основного компонента желчи, которая необходима для переваривания жиров, абсорбции жирорастворимых витаминов и для поддержания нормального уровня холестерина в крови. Поэтому таурин полезен при атеросклерозе, отеках, заболеваниях сердца, артериальной гипертонии и гипогликемии. Таурин необходим для нормального обмена натрия, калия, кальция и магния. Он предотвращает выведение калия из сердечной мышцы и потому способствует профилактике некоторых нарушений сердечного ритма. Таурин оказывает защитное действие на головной мозг, особенно при дегидратации. Его применяют при лечении беспокойства и возбуждения, эпилепсии, гиперактивности, судорог. Концентрация таурина в головном мозге у детей в четыре раза больше, чем у взрослых.

Тирозин является предшественником нейромедиаторов норэпинефрина и допамина. Эта аминокислота участвует в регуляции настроения. Недостаток тирозина приводит к дефициту норэпинефрина, что, в свою очередь, приводит к депрессии. Тирозин подавляет аппетит, способствует уменьшению отложения жиров, способствует выработке мелатонина и улучшает функции надпочечников, щитовидной железы и гипофиза.

Природные пептиды разделяются на несколько групп в зависимости от выполняемых ими функций.

· Группа пептидов, содержащих глутаминовую кислоту, образующих пептидную связь своей гамма-карбоксильной группой. Это гамма-глутамилпептиды.К этой группе относят глутатион – трипептид (глу-цис-гли), участвующий в окислительно-восстановительных реакциях и обладающий антиоксидантными свойствами (препятствие развитию цепных реакций и свободнорадикальных).

· Пептиды – кинины – регуляторы тонуса сосудов.

· Пептиды – регуляторы функций гипофиза.

· Пептиды – гормоны – инсулин, глюкагон и др.

· Пептиды – нейромедиаторы. Существуют группы нейронов, связанных между собой молекулами – посредниками пептидной природы.

· Нейропептиды секретируются нервными клетками, могут оказывать обезболивающий эффект (энкефалины и эндорфины), модулировать поведенческие реакции.

· Пептиды – антибиотики. Ряд пептидов, образуемых микроорганизмами, используется в медицинской и исследовательской практике в качестве регуляторов механизмов синтеза белка, проницаемости мембран.

· Пептиды – токсины. Из грибов и растений выделено большое число пептидов, вызывающих отравления у человека и животных (пептиды бледной поганки, пептиды насекомых).

studopedia.su

20 аминокислот: названия, формулы, значение. Аланин, валин, серин, лизин, пролин, тирозин :

Химические вещества, содержащие структурные компоненты молекулы карбоновой кислоты и амина, называются аминокислотами. Это общее название группы органических соединений, в составе которых присутствует углеводородная цепь, карбоксильная группа (-СООН) и аминогруппа (-Nh3). Их предшественниками являются карбоновые кислоты, а молекулы, у которых водород у первого углеродного атома замещен аминогруппой, называются альфа-аминокислотами.

Всего 20 аминокислот имеют ценность для ферментативных реакций биосинтеза, протекающих в организме всех живых существ. Эти вещества называются стандартными аминокислотами. Существуют также нестандартные аминокислоты, которые включены в состав некоторых специальных белковых молекул. Они не встречаются повсеместно, хотя выполняют важную функцию в живой природе. Вероятно, радикалы этих кислот модифицируются уже после биосинтеза.

Общая информация и список веществ

Известны две большие группы аминокислот, которые были выделены по причине закономерностей их нахождения в природе. В частности, существуют 20 аминокислот стандартного типа и 26 нестандартных аминокислот. Первые находят в составе белков любого живого организма, тогда как вторые являются специфическими для отдельных живых организмов.

20 аминокислот стандартных делятся на 2 типа в зависимости от способности синтезироваться в человеческом организме. Это заменимые, которые в клетках человека способны образовываться из предшественников, и незаменимые, для синтеза которых не существует ферментных систем или субстрата. Заменимые аминокислоты могут не присутствовать в пище, так как их организм может синтезировать, восполняя их количество при необходимости. Незаменимые аминокислоты не могут быть получены организмом самостоятельно, а поэтому должны поступать с пищей.

Биохимиками определены названия аминокислот из группы незаменимых. Всего их известно 8:

  • метионин;
  • треонин;
  • изолейцин;
  • лейцин;
  • фенилаланин;
  • триптофан;
  • валин;
  • лизин;
  • также часто сюда относят гистидин.

Это вещества с различным строением углеводородного радикала, но обязательно с наличием карбоксильной группы и аминогруппы у альфа-С-атома.

В группе заменимых аминокислот присутствует 11 веществ:

  • аланин;
  • глицин;
  • аргинин;
  • аспарагин;
  • кислота аспарагиновая;
  • цистеин;
  • кислота глютаминовая;
  • глютамин;
  • пролин;
  • серин;
  • тирозин.

В основном их химическое строение проще, нежели у незаменимых, поэтому их синтез дается организму легче. Большинство незаменимых аминокислот невозможно получить только из-за отсутствия субстрата, то есть молекулы-предшественника путем реакции переаминирования.

Глицин, аланин, валин

В биосинтезе белковых молекул наиболее часто используется глицин, валин и аланин, (формула каждого вещества указана ниже на рисунке). Эти аминокислоты самые простые по химической структуре. Вещество глицин и вовсе является простейшим в классе аминокислот, то есть помимо альфа-углеродного атома соединение не имеет радикалов. Однако даже простейшая по структуре молекула играет важную роль в обеспечении жизнедеятельности. В частности, из глицина синтезируется порфириновое кольцо гемоглобина, пуриновые основания. Порфировое кольцо — это белковый участок гемоглобина, призванный удерживать атомы железа в составе целостного вещества.

Глицин участвует в обеспечении жизнедеятельности головного мозга, выступая тормозным медиатором ЦНС. Это означает, что он в большей степени участвует в работе коры головного мозга — его наиболее сложно организованной ткани. Что важнее, глицин является субстратом для синтеза пуриновых оснований, нужных для образования нуклеотидов, которые кодируют наследственную информацию. Вдобавок глицин служит источником для синтеза других 20 аминокислот, тогда как сам может быть образован из серина.

У аминокислоты аланин формула немногим сложнее, чем у глицина, так как она имеет метильный радикал, замененный на один атом водорода у альфа-углеродного атома вещества. При этом аланин также остается одной из самых часто вовлекаемых в процессы биосинтеза белков молекулой. Она входит в состав любого белка в живой природе.

Неспособный синтезироваться в организме человека валин — аминокислота с разветвленной углеводородной цепочкой, состоящей из трех углеродных атомов. Изопропиловый радикал придает молекуле больший вес, однако из-за этого невозможно найти субстрат для биосинтеза в клетках человеческих органов. Поэтому валин должен обязательно поступать с пищей. Он присутствует преимущественно в структурных белках мышц.

Результаты исследований подтверждают, что валин необходим для функционирования центральной нервной системы. В частности, за счет его способности восстанавливать миелиновую оболочку нервных волокон он может использоваться в качестве вспомогательного средства при лечении рассеянного склероза, наркоманий, депрессий. В большом количестве содержится в мясных продуктах, рисе, сушеном горохе.

Тирозин, гистидин, триптофан

В организме тирозин способен синтезироваться из фенилаланина, хотя в большом количестве поступает с молочной пищей, преимущественно с творогом и сырами. Входит в состав казеина - животного белка, в избытке содержащемся в творожных и сырных продуктах. Ключевое значение тирозина в том, что его молекула становится субстратом синтеза катехоламинов. Это адреналин, норадреналин, дофамин - медиаторы гуморальной системы регуляции функций организма. Тирозин способен быстро проникать и через гематоэнцефалический барьер, где быстро превращается в дофамин. Молекула тирозина участвует в меланиновом синтезе, обеспечивая пигментацию кожи, волос и радужки глаза.

Аминокислота гистидин входит в состав структурных и ферментных белков организма, является субстратом синтеза гистамина. Последний регулирует желудочную секрецию, участвует в иммунных реакциях, регулирует заживление повреждений. Гистидин является незаменимой аминокислотой, и организм восполняет ее запасы только из пищи.

Триптофан так же неспособен синтезироваться организмом из-за сложности своей углеводородной цепочки. Он входит в состав белков и является субстратом синтеза серотонина. Последний является медиатором нервной системы, призванным регулировать циклы бодрствования и сна. Триптофан и тирозин - эти названия аминокислот следует помнить нейрофизиологам, так как из них синтезируются главные медиаторы лимбической системы (серотонин и дофамин), обеспечивающие наличие эмоций. При этом не существует молекулярной формы, обеспечивающей накопление незаменимых аминокислот в тканях, из-за чего они должны присутствовать в пище ежедневно. Белковая еда в количестве 70 граммов в сутки полностью обеспечивает эти потребности организма.

Фенилаланин, лейцин и изолейцин

Фенилаланин примечателен тем, что из него синтезируется аминокислота тирозин при ее недостатке. Сам фенилаланин является структурным компонентом всех белков в живой природе. Это метаболический предшественник нейромедиатора фенилэтиламина, обеспечивающий ментальную концентрацию, подъем настроения и психостимуляцию. В РФ в концентрации свыше 15% оборот данного вещества запрещен. Эффект фенилэтиламина схожий с таковым у амфетамина, однако первый не отличается пагубным воздействием на организм и отличается лишь развитием психической зависимости.

Одно из главных веществ группы аминокислот — лейцин, из которого синтезируются пептидные цепи любого белка человека, включая ферменты. Соединение, применяемое в чистом виде, способно регулировать функции печени, ускорять регенерацию ее клеток, обеспечивать омоложение организма. Поэтому лейцин — аминокислота, которая выпускается в виде лекарственного препарата. Она отличается высокой эффективностью в ходе вспомогательного лечения цирроза печени, анемии, лейкоза. Лейцин — аминокислота, существенно облегчающая реабилитацию пациентов после химиотерапии.

Изолейцин, как и лейцин, не способен синтезироваться организмом самостоятельно и относится к группе незаменимых. Однако это вещество не является лекарственным средством, так как организм испытывает в нем небольшую потребность. В основном в биосинтезе участвует только один его стереоизомер (2S,3S)-2-амино-3-метилпентановая кислота.

Пролин, серин, цистеин

Вещество пролин — аминокислота с циклическим углеводородным радикалом. Ее основная ценность в наличии кетонной группы цепочки, из-за чего вещество активно используется в синтезе структурных белков. Восстановление кетона гетероцикла до гидроксильной группы с образованием гидроксипролина формирует множественные водородные связи между цепочками коллагена. В результате нити этого белка сплетаются между собой и обеспечивают прочную межмолекулярную структуру.

Пролин — аминокислота, обеспечивающая механическую прочность тканей человека и его скелета. Наиболее часто она находится в коллагене, входящем в состав костей, хряща и соединительной ткани. Как и пролин, цистеин является аминокислотой, из которой синтезируется структурный белок. Однако это не коллаген, а группа веществ альфа-кератинов. Они образуют роговой слой кожи, ногти, имеются в составе чешуек волос.

Вещество серин — аминокислота, существующая в виде оптических L и D-изомеров. Это заменимое вещество, синтезируемое из фосфоглицерата. Серин способен образовываться в ходе ферментативной реакции из глицина. Данное взаимодействие обратимое, а поэтому глицин может образовываться из серина. Основная ценность последнего в том, что из серина синтезируются ферментативные белки, точнее их активные центры. Широко серин присутствует в составе структурных белков.

Аргинин, метионин, треонин

Биохимиками определено, что избыточное потребление аргинина провоцирует развитие заболевания Альцгеймера. Однако помимо негативного значения у вещества присутствуют и жизненно-важные для размножения функции. В частности, за счет наличия гуанидиновой группы, пребывающей в клетке в катионной форме, соединение способно образовывать огромное количество водородных межмолекулярных связей. Благодаря этому аргинин в виде цвиттер-иона обретает способность связаться с фосфатными участками молекул ДНК. Результатом взаимодействия является образование множества нуклеопротеидов - упаковочной формы ДНК. Аргинин в ходе изменения рН ядерного матрикса клетки может отсоединяться от нуклеопротеида, обеспечивая раскручивание цепи ДНК и начало трансляции для биосинтеза белка.

Аминокислота метионин в своей структуре содержит атом серы, из-за чего чистое вещество в кристаллическом виде имеет неприятный тухлый запах из-за выделяемого сероводорода. В организме человека метионин выполняет регенераторную функцию, способствуя заживлению мембран печеночных клеток. Поэтому выпускается в виде аминокислотного препарата. Из метионина синтезируется и второй препарат, предназначенный для диагностики опухолей. Синтезируется он путем замещения одного углеродного атома на его изотоп С11. В таком виде он активно накапливается в опухолевых клетках, давая возможность определять размеры новообразований головного мозга.

В отличие от указанных выше аминокислот, треонин имеет меньшее значение: аминокислоты из него не синтезируются, а его содержание в тканях невелико. Основная ценность треонина — включение в состав белков. Специфических функций эта аминокислота не имеет.

Аспарагин, лизин, глутамин

Аспарагин — распространенная заменимая аминокислота, присутствующая в виде сладкого на вкус L-изомера и горького D-изомера. Из аспарагина образуются белки организма, а путем глюконеогенеза синтезируется оксалоацетат. Это вещество способно окисляться в цикле трикарбоновых кислот и давать энергию. Это означает, что помимо структурной функции аспарагин выполняет и энергетическую.

Неспособный синтезироваться в организме человека лизин — аминокислота с щелочными свойствами. Из нее в основном синтезируются иммунные белки, ферменты и гормоны. При этом лизин — аминокислота, самостоятельно проявляющая антивирусные средства против вируса герпеса. Однако вещество в качестве препарата не используется.

Аминокислота глутамин присутствует в крови в концентрациях, намного превышающих содержание прочих аминокислот. Она играет главную роль в биохимических механизмах азотистого обмена и выведения метаболитов, участвует в синтезе нуклеиновых кислот, ферментов, гормонов, способна укреплять иммунитет, хотя в качестве лекарственного препарата не используется. Но глутамин широко применяется среди спортсменов, так как помогает восстанавливаться после тренировок, удаляет метаболиты азота и бутирата из крови и мышц. Этот механизм ускорения восстановления спортсмена не считается искусственным и справедливо не признается допинговым. Более того, лабораторные способы уличения спортсменов в таком допинге отсутствуют. Глутамин также в значительном количестве присутствует в пище.

Аспарагиновая и глутаминовая кислота

Аспарагиновая и глутаминовая аминокислоты чрезвычайно ценные для организма человека из-за своих свойств, активирующих нейромедиаторов. Они ускоряют передачу информации между нейронами, обеспечивая поддержание работоспособности структур мозга, лежащих ниже коры. В таких структурах важна надежность и постоянство, ведь эти центры регулируют дыхание и кровообращение. Поэтому в крови присутствует огромное количество аспарагинивой и глутаминовой аминокислоты. Пространственная структурная формула аминокислот указана на рисунке ниже.

Аспарагиновая кислота участвует в синтезе мочевины, устраняя аммиак из головного мозга. Она является значимым веществом для поддержания высокой скорости размножения и обновления клеток крови. Разумеется, при лейкозе этот механизм вреден, а поэтому для достижения ремиссии используются препараты ферментов, разрушающих аспарагиновую аминокислоту.

Одну четвертую часть от числа всех аминокислот в организме составляет глутаминовая кислота. Это нейромедиатор постсинаптических рецепторов, необходимый для синаптической передачи импульса между отростками нейронов. Однако для глутаминовой кислоты характерен и экстрасинаптический путь передачи информации — объемная нейротансмиссия. Такой способ лежит в основе памяти и представляет собой нейрофизиологическую загадку, ведь пока не выяснено, какие рецепторы определяют количество глутамата вне клетки и вне синапсов. Однако предполагается, что именно количество вещества вне синапса имеет важность для объемной нейротрансмиссии.

Химическая структура

Все нестандартные и 20 стандартных аминокислот имеют общий план строения. Она включает циклическую или алифатическую углеводородную цепочку с наличием радикалов или без них, аминогруппу у альфа-углеродного атома и карбоксильную группу. Углеводородная цепочка может быть любой, чтобы вещество имело реакционную способность аминокислот, важно расположение основных радикалов.

Аминогруппа и карбоксильная группа должны быть присоединены к первому углеродному атому цепочки. Согласно принятой в биохимии номенклатуре, он называется альфа-атомом. Это важно для образования пептидной группы — важнейшей химической связи, благодаря которой существуют белок. С точки зрения биологической химии, жизнью называется способ существования белковых молекул. Главное значение аминокислот - это образование пептидной связи. Общая структурная формула аминокислот представлена в статье.

Физические свойства

Несмотря на схожую структуру углеводородной цепи, аминокислоты по физическим свойствам значительно отличаются от карбоновых кислот. При комнатной температуре они являются гидрофильными кристаллическими веществами, хорошо растворяются в воде. В органическом растворителе из-за диссоциации по карбоксильной группе и отщепления протона аминокислоты растворяются плохо, образуя смеси веществ, но не истинные растворы. Многие аминокислоты имеют сладкий вкус, тогда как карбоновые кислоты - кислые.

Указанные физические свойства обусловлены наличием двух функциональных химических групп, из-за которых вещество в воде ведет себя как растворенная соль. Под действием молекул воды от карбоксильной группы отщепляется протон, акцептором которого является аминогруппа. За счет смещения электронной плотности молекулы и отсутствия свободно двигающихся протонов рН (показатель кислотности) раствор остается достаточно стабильным при добавлении кислот или щелочей с высокими константами диссоциации. Это означает, что аминокислоты способны образовывать слабые буферные системы, поддерживая гомеостаз организма.

Важно, что модуль заряда диссоциированной молекулы аминокислоты равен нулю, так как протон, отщепленный от гидроксильной группы, принимается атомом азота. Однако на азоте в растворе формируется положительный заряд, а на карбоксильной группе - отрицательный. Способность диссоциировать напрямую зависит от кислотности, а поэтому для растворов аминокислот существует изоэлектрическая точка. Это рН (показатель кислотности), при котором наибольшее количество молекул имеют нулевой заряд. В таком состоянии они неподвижны в электрическом поле и не проводят ток.

www.syl.ru

«Быстрый эффект» клималанина (бета-аланина) при приливах: сравнительное исследование взаимодействий бета-аланина, таурина и глицина с глициновыми рецепторами

catad_tema Климактерический синдром и заместительная гормонотерапия - статьи Комментарии

Опубликовано:Гинекология, том 14, №2

Торшин И.Ю.1, Громова О.А.1,2, Лиманова О.А.1,2 1Российский сателлитный центр института микроэлементов ЮНЕСКО, Москва 2Кафедра фармакологии и клинической фармакологии ГБОУ ВПО Ивановская государственная медицинская академия Минздравсоцразвития РФ Абстракт Бета-аланин – неканоническая аминокислота, содержащаяся в препарате клималанин, использующаяся в терапии «приливов» и позволяющая быстро, в течение считанных минут, купировать возникающий сосудистый пароксизм. В настоящей работе впервые проведено сравнительное биофизическое моделирование взаимодействий бета-аланина с пространственной структурой глициновых рецепторов. Показано, что энергия связывания рецептором бета-аланина превышает энергию связывания самого глицина, что соответствует пролонгированному (по сравнению с глицином) воздействию препаратов бета-аланина на глициновые рецепторы, оказывая нормализующее действие на терморегуляцию и вазомоторику.

Ключевые слова: приливы, бета-аланин, «быстрый эффект», глициновые рецепторы, терморегуляция, клималанин.

Rapid effect of beta-alanine in the therapy of hot flashes: a comparative biophysical modeling of interactions beta-alanine, taurine and glycine with the glycine receptors

Torshin I.Y., Gromova O.A., Limanova O.A. Abstract Beta-alanine is a non-canonical amino acid used in the treatment of hot flashes. In this paper we present the results of biophysical modeling of the interactions of ligands with glycine receptors. It is shown that the binding energy of the receptor beta-alanine greater than the binding energy of the glycine, which corresponds to the prolonged (compared with glycine) effects of beta-alanine on glycine receptors.

Key words: hot flashes, beta-alanine, rapid effects, glycine receptors, thermoregulation, klimalanin.

Введение

Cпецифические вегетативно-сосудистые пароксизмы – так называемые приливы – быстро развивающийся вазомоторный симптомокомплекс в перименопаузе. Субъективно «прилив» можно описать как внезапную волну интенсивного тепла и даже жара по телу, сопровождающуюся профузным потоотделением, тахикардией и у многих пациенток подъемом артериального давления.

Препараты для «быстрого» купирования возникающих пароксизом практически неизвестны. Наиболее часто в терапии приливов используется заместительная гормональная терапия (ЗГТ) препаратами эстрогенов. Эффекты синтетических эстрогенов развиваются постепенно, в течение недель и месяцев [1, 2]. Кроме того, пероральная ЗГТ может приводить к головной боли и повышает риск рака молочной железы, яичников, матки, венозной тромбоэмболии [3–6], что простимулировало проведение многочисленных исследований альтернативных видов терапии приливов [7].

Накапливающиеся клинические данные позволяют утверждать, что бета-аланин может купировать приливы в течение нескольких минут. Молекулярно-физиологический механизм развития столь «быстрого» эффекта бетааланина не вполне ясен. Фармакологическое действие бета-аланина объяснимо с точки зрения гормонально-нейротрансмиттерного подхода [8] через воздействие на терморегуляторное ядро в преоптической области гипоталамуса. В терморегуляторном ядре содержатся многочисленные типы рецепторов, которые могут влиять на терморегуляцию: рецепторы гамма-аминомасляной кислоты (ГАМК) [9], гистаминовые [10], альфа-адренергические [11], допаминовые [12], простагландиновые [13, 14], глутаматные, холинергические [15] и глициновые рецепторы [16].

В настоящей работе рассматриваются молекулярно-биофизические механизмы глициновых рецепторов. Интерес к глициновым рецепторам обусловлен тем, что среди вышеперечисленных рецепторов взаимодействие бета-аланина было достоверно доказано только для глициновых рецепторов [8]. Взаимодействуя с глициновыми рецепторами, бета-аланин может способствовать «быстрой» нормализации активности терморегуляторной зоны гипоталамуса, а через синтез пантотената (витамин В5) и накопление карнозина бета-аланин способствует стабилизации энергетического метаболизма, что также соответствует ослаблению симптоматики приливов (рис. 1).

Рис. 1. Механизмы терапевтического воздействия бетааланина при приливах.

Заметим, что «медленные» эффекты бета-аланина (днинедели), обусловленные воздействием на энергетический метаболизм (синтез карнозина и пантотената), не менее важны, чем «быстрые» эффекты бета-аланина (минуты), обусловленные взаимодействиями с глициновыми рецепторами (и, возможно, с рецепторами других типов). Стабилизация энергетического метаболизма способствует уменьшению симптоматики приливов [16–19].

Прием бета-аланина постепенно увеличивает уровни карнозина в мышцах, уменьшает утомляемость женщины во время приливов и увеличивает ресурс мышечной системы [20]. В конечном итоге долговременная обеспеченность карнозином нормализует работу гладкой мускулатуры сосудов и тем самым способствует нормализации терморегуляции организма.

Взаимодействие бета-аланина с глициновыми рецепторами является одним из наиболее вероятных объяснений «быстрого» эффекта клималанина. Активированные глициновые рецепторы (глицинуправляемые хлоридные каналы) опосредуют процессы торможения в стволе головного мозга и в спинном мозге. Связываясь с рецептором, нейротрансмиттер глицин и бета-аланин открывают канал рецептора, который пропускает внутрь постсинаптических нейронов ионы хлора. Активация глициновых рецепторов оказывает нормализующее (в случае повышенного нервного возбуждения) действие[21]. В частности, глициновые рецепторы воздействуют на терморегуляторное ядро гипоталамуса [22], активирующее механизмы для поддержания температуры тела в нормальном диапазоне, называемом терморегуляторной зоной. Как известно, у женщин с приливами имеет место сужение границ терморегуляторной зоны [23, 24].

В настоящей работе было проведено сравнительное биофизическое моделирование взаимодействия бета-аланина, таурина и глицина с глициновыми рецепторами. На основе полученных моделей глициновых рецепторов оценивалось сродство (энергия связывания) глицина, бета-аланина и таурина с рецепторами.

Материалы и методы

Модели пространственной структуры глициновых рецепторов человека были приготовлены по методике, описанной в работе [25]. Затем были исследованы возможности размещения молекул лигандов в связывающих карманах рецепторов. Для этого проводилась минимизация энергии при различных начальных расположениях молекулы относительно кармана рецептора [26]; для анализа данных расчетов использовался метод молекулярных энергетических профилей [25], позволяющий анализировать энергетический вклад (dGост) каждого аминокислотного остатка белка.

Результаты и обсуждение

В ходе настоящего исследования были получены различные пространственные структуры глицинового рецептора и рассчитаны значения энергий связывания (отражающих степень сродства к рецептору) рецепторов с глицином, бета-аланином, таурином. Полученные данные были сравнены с имеющимися литературными данными по структурефункции глициновых рецепторов.

Модель пространственной структуры глицинового рецептора

Рецептор глицина является трансмембранным белком, состоящим из пяти белковых субъединиц (рис. 2), образующих центральный канал для селективного проведения ионов хлора [27, 28]. Каждая субъединица состоит из трансмембранного домена (который, собственно, и образует хлоридный канал) и лигандсвязывающего домена (опосредует взаимодействия рецептора с агонистами: глицином, бета-аланином, таурином). К настоящему времени известны 5 типов субъединиц глициновых рецепторов – 4 субъединицы типа альфа (α1, α2, α3, α4) и одна β-субъединица, так что молекула глицинового рецептора может быть образована различными комбинациями этих 5 типов субъединиц.

Рис. 2. Пространственная структура глициновых рецепторов.Показан ион хлорида в центре канала (зеленая сфера) и участки (участки) связывания молекул глицина (сферические модели): а – Вид сбоку; б – Вид сверху (снаружи нейрона, т.е. со стороны синапса). Штрихпунктирными линиями показано расположение контактов между пятью субъединицами рецептора.

Расчет энергий связывания бета-аланина с глициновыми рецепторами

Отметим, что вследствие существования пяти взаимозаменяемых субъединиц (α1, α2, α3, α4 и β), может существовать множество (тысячи) разновидностей глициновых каналов, различающихся как по количественному набору субъединиц (например, 3α1 и 2β и т.д.), так и по порядку включения субъединиц в состав канала (например, α1α2α3α4β, α1α1α2α3β, α1α2α1ββ и десятки других) [28]. Состав субъединиц весьма важен, так как участки связывания глицина и других агонистов расположены в контактах между субъединицами [29], что делает необходимым оценку энергий связывания для разных сочетаний субъединиц (α1α1, α1α2, α2α2 и др.). Так как субъединицы α1 и α2 обнаруживаются наиболее часто [30], в настоящей работе расчет энергий связывания агонистов с глициновыми рецепторами проводился для трех сочетаний субъединиц – α1α1, α1α2 и α2α2 (рис. 3).

Приведенные на рис. 3 значения энергии связывания ΔΔG = ΔGкомп - ΔGсвоб (ΔGкомп – энергия образования комплекса лиганд-рецептор, ΔGсвоб – энергия образования рецептора, не связанного с лигандом) отражают так называемый выигрыш в энергии при образовании комплекса рецептора с глицином, бета-аланином и другими лигандами. Чем более отрицательно значение ΔΔG, тем более прочен комплекс исследуемого лиганда с рецептором (т.е. выше сродство лиганда к рецептору). Как видно из рис. 3, сродство бета-аланина к глициновым рецептором было сравнимо (а в случае α1α2 и α2α2 – даже выше) со сродством самого глицина.

Рис. 3. Энергии связывания глицина, бета-аланина и таурина с различными типами контактов субъединиц рецепторов.ΔΔG (ккал/моль), энергия связывания лиганда, отражающая сродство лиганда к рецептору: чем более отрицательно значение ΔΔG, тем выше сродство.

Молекулярные детерминанты ионной селективности глициновых рецепторов

Аминокислоты-агонисты глициновых рецепторов образуют следующий порядок по степени активации каналов глициновых рецепторов: глицин>бета-аланин>таурин>ГАМК [31–33]. Следует отметить, что определяемая в биохимических экспериментах «степень активации каналов» не отражает «сродства» (т.е. степени связывания) агониста к каналам. Большая энергия связывания (большее сродство) агониста к каналам, даже при более низкой активации, обеспечивает более пролонгированное воздействие агониста на рецептор. Это имеет прямое отношение к результату, полученному в настоящей работе: рассчитанная энергия связывания бета-аланина с глициновым рецептором выше, чем энергия связывания самого глицина с рецептором (или, по крайней мере, сравнима с энергией связывания глицина).

Поэтому клималанин может характеризоваться более продолжительным эффектом воздействия на глициновые рецепторы, чем сам глицин. Подобно глицину бета-аланин в составе клималанина активирует глициновые рецепторы и в коре больших полушарий головного мозга, что в той или иной мере может положительно влиять на когнитивные функции (память и концентрацию внимания). Это открывает еще одну очень интересную перспективу изучения препарата клималанин на когнитивные возможности, как правило, подавленные при патологическом течении периклимактерического периода. Более пролонгированное воздействие бета-аланина на глициновый рецептор при приливах соответствует более продолжительному воздействию препаратов на основе бета-аланина на процессы нормализации работы терморегуляторного ядра. Этот вывод представляется важным для понимания фармакологических эффектов препарата клималанин. Иначе говоря, клималанин может способствовать продолжительной стабилизации функционирования терморегуляторного ядра гипоталамуса. Нами была уточнена структура участка связывания глицина и бета-аланина глициновым рецептором. По данным биохимических исследований, остатки N102, G160, L200, Y202 и T204 (нумерация по последовательности a1 субъединицы) образуют участок связывания агонистов и определяют чувствительность рецептора [34]; лейцин-200 (L200), тирозин-202 (Y202) и треонин-204 (T204) играют особую роль в чувствительности рецептора к глицину [35]. В соответствии с полученными данными, аминокислоты L200, Y202 и T204 поддерживают структуру всего глицинсвязывающего участка (рис. 4). В то же время остатки фенилаланина F159 и тирозина Y161, специфически влияющие на чувствительность к агонистам, расположены в непосредственной близости с молекулами глицина и бета-аланина. Замены аминокислот F159Y и Y161F приводили к увеличению чувствительности к глицину в 12 раз, а чувствительности к бета-аланину – в 120 раз (!) [35].

Рис. 4. Пространственные структуры комплексов 1-субъединицы с глицином и бета-аланином.

Следует отметить, что полученные модели комплексов позволяют подробно рассмотреть молекулярные механизмы воздействия ионов цинка и кислотности среды (рН) на активность глициновых рецепторов. Модуляция активности глициновых рецепторов посредством связывания ионов цинка весьма важна для активности рецептора. Как известно, ионы Zn2+ концентрируются в прозрачных пресинаптических пузырьках и секретируются в синаптическую щель одновременно с секрецией соответствующего нейротрансмиттера. Цинк повышает сродство глицина к рецептору, но повышенные концентрации цинка (более 10 мкмоль/л) способствуют снижению сродства [36].

Участок связывания цинка образован аминокислотными остатками h207 и h209, расположенными в лигандсвязывающем домене рецептора (рис. 5). Связывание данными остатками цинка стабилизирует структуру агонистсвязывающего участка, образованного F159 и другими остатками, что и способствует повышению сродства рецептора к агонистам. Избыточные уровни цинка соответствуют связыванию второго иона цинка непосредственно в участке связывания агониста, что и будет приводить к снижению сродства рецептора к глицину и бета-аланину.

Рис. 5. Участки связывания лигандов глицина и бета-аланина на границе между двумя субъединицами типа 1. Показаны молекулы лигандов (сферы темно-зеленого цвета) и аминокислоты, непосредственно участвующие в связывании молекул: а – глицин; б – бета-аланин.

Отметим, что у 80–90% женщин в климактерическом периоде развивается дефицит цинка, связанный со снижением кислотности желудка, сокращением микробиоты кишечника и диетарным дефицитом (в частности, вследствие углеводного типа питания). Дефицит цинка является диетарным фактором риска развития инсулинорезистентности, глюкозотолерантности, метаболического синдрома и сахарного диабета [37]. Поэтому эффективность терапии приливов бета-аланином может повышаться при нормальной обеспеченности пациентки цинком. При этом не следует превышать физиологических суточных потребностей в цинке (10–15 мг/сут). Отметим, что в климактерическом периоде дефицит цинка встречается в сотни раз чаще, чем избыточное потребление цинка.

Эффекты кислотности (рН) внеклеточной среды на активность рецепторов обусловлены взаимодействиями протонов с регуляторным цинк связывающим участком рецептора, образованным остатками гистидина h207 и h209 (рис. 6). Чувствительность рецепторов к глицину значительно уменьшается по мере понижения рН спинномозговой жидкости [38].

Рис. 6. Расположения участка связывания цинка в пространственной структуре 1-субъединицы глицинового рецептора.

С клинической точки зрения, более низкие уровни рН соответствуют метаболическому ацидозу. Нарушения углеводного обмена способствуют формированию метаболического ацидоза и чаще сопровождаются симптоматикой приливов. Так как при снижении рН сродство лигандов к глициновым рецепторам снижается, для повышения эффективности терапии бета-аланином следует также принять комплекс мер по снижению метаболического ацидоза (снижение потребления углеводов, прием пищевых продуктов, способствующих ощелачиванию крови и др.).

Заключение

Требованием времени является поиск негормональных, но высокоэффективных фармакологических средств для патогенетического лечения приливов. Терапия приливов препаратом клималанин характеризуется «быстрым» эффектом. Одним из наиболее вероятных механизмов «быстрого» воздействия бета-аланина на купирование приливов является активация глициновых рецепторов.

Проведенное в настоящей работе сравнительное моделирование взаимодействий клималанина и глицина с пространственной структурой глициновых рецепторов показало, что энергия связывания рецептором бета-аланина превышает энергию связывания самого глицина. Последнее соответствует пролонгированному воздействию препаратов бета-аланина на глициновые рецепторы, что позволяет предположить, что при применении препарата клималанин возможно улучшение когнитивных функций. Анализ молекулярных детерминант селективности глициновых рецепторов показал, что при планировании терапии приливов бета-аланином целесообразно оценивать наличие у пациентки дефицита цинка и метаболического ацидоза.

Следует подчеркнуть, что способ приема препарата клималанин может оказывать существенное влияние на то, какой эффект будет более выражен – «быстрый» или «медленный». Так, рассасывание таблетки под языком будет способствовать быстрому поступлению бета-аланина в относительно высоких концентрациях непосредственно в кровь со слизистой подъязычного пространства, оказывая воздействие на головной мозг (терморегуляторная зона гипоталамуса) через связывание с глициновыми рецепторами и приводя к «быстрому эффекту» воздействия на терморегуляторное ядро гипоталамуса.

Литература

  1. Maclennan AH, Broadbent JL, Lester S, Moore V. Oral oestrogen and combined oestrogen/progestogen therapy versus placebo for hot flushes. Cochrane Database Syst Rev 2004; 4: CD002978.
  2. Reynolds RF, Obermeyer CM, Walker AM, Guilbert D. Side effects and sociobehavioral factors associated with the discontinuation of hormone therapy in a Massachusetts health maintenance organization. Menopause 2001; 8 (3): 189–99.
  3. Rossouw JE, Anderson GL, Prentice RL et al. Risks and benefits of estrogen plus progestin in healthy postmenopausal women: principal results From the Women's Health Initiative randomized controlled trial. JAMA 2002; 288 (3): 321–33.
  4. Lacey JV Jr, Mink PJ, Lubin JH et al. Menopausal hormone replacement therapy and risk of ovarian cancer. JAMA 2002; 288 (3): 334–41.
  5. Coughlin SS, Giustozzi A, Smith SJ, Lee NC. A meta-analysis of estrogen replacement therapy and risk of epithelial ovarian cancer. J Clin Epidemiol 2000; 53 (4): 367–75.
  6. Tanis BC, van den Bosch MA, Kemmeren JM et al. Oral contraceptives and the risk of myocardial infarction. N Engl J Med 2001; 345 (25): 1787–93.
  7. Nelson HD, Vesco KK, Haney E et al. Nonhormonal therapies for menopausal hot flashes: systematic review and meta-analysis. JAMA 2006; 295 (17): 2057–71.
  8. Громова О.А., Торшин И.Ю., Лиманова О.А. Патофизиология вегетативно-сосудистых пароксизмов (приливов) в период менопаузы у женщин и механизмы воздействия бета-аланина. Новая клиникофармакологическая концепция. Вопросы акушерства, гинекологии и перинатологии. 2011; 1.
  9. Alo R, Avolio E, Di Vito A et al. Distinct alpha subunit variations of the hypothalamic GABAA receptor triplets (alphabetagamma) are linked to hibernating state in hamsters. BMC Neurosci 2010; 11: 111.
  10. Lundius EG, Sanchez-Alavez M, Ghochani Y et al. Histamine influences body temperature by acting at h2 and h4 receptors on distinct populations of preoptic neurons. J Neurosci 2010; 30 (12): 4369–81.
  11. Frontini A, Giordano A. Leptin-sensitive neurons in mouse preoptic area express alpha 1A- and alpha 2A-adrenergic receptor isoforms. Neurosci Lett 2010; 471 (2): 83–8.
  12. Lee TF, Mora F, Myers RD. Dopamine and thermoregulation: an evaluation with special reference to dopaminergic pathways. Neurosci Biobehav Rev 1985; 9 (4): 589–98.
  13. Nakamura Y, Nakamura K, Morrison SF. Different populations of prostaglandin EP3 receptor-expressing preoptic neurons project to two fever-mediating sympathoexcitatory brain regions. Neuroscience 2009; 161 (2): 614–20.
  14. Nakamura Y, Nakamura K, Matsumura K et al. Direct pyrogenic input from prostaglandin EP3 receptor-expressing preoptic neurons to the dorsomedial hypothalamus. Eur J Neurosci 2005; 22 (12): 3137–46.
  15. Takahashi A, Ishimaru H, Ikarashi Y et al. Hypothalamic cholinergic regulation of body temperature and water intake in rats. Auton Neurosci 2001; 94 (1–2): 74–83.
  16. Karlsson U, Haage D, Johansson S. Currents evoked by GABA and glycine in acutely dissociated neurons from the rat medial preoptic nucleus. Brain Res 1997; 770 (1–2): 256–60.
  17. Peskov AB, Maevskii EI, Uchitel' ML et al. Succinate-based preparation alleviates manifestations of the climacteric syndrome in women. Bull Exp Biol Med 2005; 140 (3): 312–4.
  18. Dormire S, Howharn C. The effect of dietary intake on hot flashes in menopausal women. J Obstet Gynecol Neonatal Nurs 2007; 36 (3): 255–62.
  19. Dormire SL, Reame NK. Menopausal hot flash frequency changes in response to experimental manipulation of blood glucose. Nurs Res 2003; 52 (5): 338–43.
  20. Hill CA, Harris RC, Kim HJ et al. Influence of beta-alanine supplementation on skeletal muscle carnosine concentrations and high intensity cycling capacity. Amino Acids 2007; 32 (2): 225–33.
  21. Lynch JW. Native glycine receptor subtypes and their physiological roles. Neuropharmacology 2009; 56 (1): 303–9.
  22. Casper RF, Yen SS. Neuroendocrinology of menopausal flushes: an hypothesis of flush mechanism. Clin Endocrinol (Oxf) 1985; 22 (3): 293–312.
  23. Freedman RR, Krell W. Reduced thermoregulatory null zone in postmenopausal women with hot flashes. Am J Obstet Gynecol 1999; 181 (1): 66–70.
  24. Harris RC, Tallon MJ, Dunnett M et al. The absorption of orally supplied beta-alanine and its effect on muscle carnosine synthesis in human vastus lateralis. Amino Acids 2006; 30 (3): 279–89.
  25. Torshin IY. Bioinformatics in the Post-Genomic Era: The Role of Biophysics 2006 Nova Biomedical Books, NY, ISBN: 1-60021-048, p. 96–108.
  26. Торшин И.Ю., Громова О.А., Рудаков К.В. Сравнительный анализ дидрогестерона и других прогестагенов: расчет энергий связывания со стероидными рецепторами. Вопросы гинекологии, акушерства и перинатологии. 2011; 2 (10): 68–80.
  27. Lynch JW. Molecular structure and function of the glycine receptor chloride channel. Physiol Rev 2004; 84 (4): 1051–95.
  28. Langosch D, Thomas L. Conserved quaternary structure of ligand-gated ion channels: the postsynaptic glycine receptor is a pentamer. Proc Natl Acad Sci USA1988; 85: 7394–8.
  29. Corringer PJ, Le Novere N, Changeux JP. Nicotinic receptors at the amino acid level. Annu Rev Pharmacol Toxicol 2000; 40: 431–58.
  30. Mohammadi B, Krampfl K, Cetinkaya C et al. Kinetic analysis of recombinant mammalian -1 and -1 -glycine receptor channels. Eur Biophys J 2003; 32: 529–36.
  31. Lester HA. The permeation pathway of neurotransmitter-gated ion channels. Annu Rev Biophys Biomol Struct 21: 267–292, 1992.
  32. Bormann J, Rundstrom N, Betz H. Residues within transmembrane segment M2 determine chloride conductance of glycine receptor homo- and hetero-oligomers. EMBO J 1993; 12: 3729–37.
  33. Lynch JW, Rajendra S, Pierce KD et al. Identification of intracellular and extracellular domains mediating signal transduction in the inhibitory glycine receptor chloride channel. EMBO J 1997; 16: 110–20.
  34. Han NL, Haddrill JL, Lynch JW. Characterization of a glycine receptor domain that controls the binding and gating mechanisms of the в-amino acid agonist, taurine. J Neurochem 2001; 79: 636–47.
  35. Rajendra S, Vandenberg RJ, Pierce KD et al. The unique extracellular disulfide loop of the glycine receptor is a principal ligand binding element. EMBO J 1995; 14: 2987–98.
  36. Laube B, Kuhse J, Rundstrom N et al. Modulation by zinc ions of native rat and recombinant human inhibitory glycine receptors. J Physiol 1995; 483: 613–9.
  37. Ребров ВГ, Громова ОА. Витамины, макро- и микроэлементы, ГЭОТАР-МЕД. 2008; с. 647.
  38. Chen Z, Dillon GH, Huang R. Molecular determinants of proton modulation of glycine receptors. J Biol Chem 2004; 279: 876–83.

Комментарии (видны только специалистам, верифицированным редакцией МЕДИ РУ) Если Вы медицинский специалист, войдите или зарегистрируйтесь

medi.ru

ПОИСК

    Основная масса больщинства аминокислот проходит в реакциях обмена через стадии превращений в глутаминовую или аспарагиновую кислоты или аланин. Содержание амидов и этих трех аминокислот в белках, особенно в белках растений, обычно не менее 30%, а в некоторых белках, например в глиадине пшеницы, превышает 50% общего количества аминокислот. Кроме того, в процессах обмена эти три аминокислоты могут синтезироваться из других аминокислот. Глутаминовая кислота образуется из пролина, орнитина и гистидина, аланин— из триптофана, цистина, серина и т. д. Количество этих аминокислот, объединяемых системой дикарбоновых аминокислот, также составляет не менее 30% аминокислот, входящих в состав белковых молекул. Таким образом, не менее 60% аминокислот, содержащихся в молекуле белка, составляют глутаминовая и аспарагиновая кислоты, их амиды, аланин и аминокислоты, связанные с ними прямыми переходами в обмене веществ. Кроме того, аминогруппы других аминокислот, например валина, лейцина, изолейцина, глицина, в результате переаминирования могут переходить на кетоглутаровую кислоту и образовывать глутаминовую кислоту. Следовательно, доля азота, подвергающаяся обмену через эту систему, еще более увеличивается. Эти данные также показывают центральную роль дикарбоновых аминокислот в обмене веществ. [c.257]     В чем заключается амфотерность аминокислот Напишите формулы аминокислот в виде биполярных ионов а) глицина б ) аланина в) а-аминоизомасляной кислоты. Для каждого соединения представьте его превращение в катион при избытке водородных ионов (в кислой среде) и в анион при избытке гидроксильных ионов (в щелочной среде). [c.79]

    Как явствует из схемы, приведенной на фиг. 24 и 25 (гл. 6), глутамат, аспартат, аланин и глицин, прежде чем подвергнуться окислению в цикле Кребса, должны быть превращены соответственно в а-кетоглутарат, оксалоацетат, пируват и глиоксилат. Это, по-видимому, будет иметь место всякий раз, когда деградация белков будет опережать их ресинтез. Подобным же образом углеродные скелеты некоторых других аминокислот (а также, конечно, жирных кислот) могут окисляться в цикле трикарбоновых кислот после их превращения в ацетат или ацетил-КоА. Углеродные атомы пирувата могут включаться в цикл через стадию ацетил-КоА, а также с помощью реакций (1) — (3)  [c.120]

    Количество данных, касающихся биосинтеза аминокислот, очень велико, но о ранних стадиях биосинтеза известно меньше, чем о более поздних. Современные представления о механизмах превращения газообразного азота в аммиак у растений изложены в специальной монографии [1]. Миллер [2] сделал очень интересную попытку подойти к решению проблемы первичного образования органических веществ на земле он показал образование аминокислот (глицин, саркозин, ОЬ-аланин, р-аланин, ОЬ-а-аминомасляная кислота и а-аминоизомасляная кислота), а также других соединений (молочная, муравьиная и уксусная кислоты) в системе, содержащей метан, аммиак, водород и воду. Эту смесь, близкую к предполагаемому составу земной атмосферы на ранних стадиях ее образования, подвергали в течение недели и дольше воздействию электрических разрядов. Было найдено, что аминокислоты образуются путем гидролиза нитрилов последние в свою очередь возникают в результате реакции между альдегидами и синильной кислотой, образующимися под действием электрических разрядов. Миллер высказал любопытное предположение о возможном синтезе первых живых организмов из аминокислот и других соединений, образовавшихся в результате взаимодействия между альдегидами, синильной кислотой и аммиаком в первичном океане. [c.307]

    При дезаминировании аспарагиновой кислоты, аланина и глутаминовой кислоты образуются а-кетокислоты, принадлежащие к числу промежуточных продуктов обмена углеводов. Введение per os этих аминокислот, а также валина [97, 98], серина [99, 100], глицина [99, 101], треонина [102], аргинина [103, 104],. гистидина [104—106] и изолейцина [104, 107] вызывает у голодающих животных увеличение содержания гликогена в печени. В определенных условиях пролин [104], цистеин [104] и метионин [108] также могут вызывать добавочное образование у леводов, тогда как в результате обмена тирозина (стр. 417), фенилаланина (стр. 425) и лейцина (стр. 359) образуютсл кетоновые тела. Недостаток этих экспериментальных приемов состоит в том, что получаемые результаты касаются обмена аминокислот в нефизиологических условиях не удивительно, что некоторые аминокислоты проявляют при одних условиях гликогене-тическое действие, а при других — кетогенное. Для изучения превращения аминокислот в процессах обмена веществ наиболее удобно вводить изотопную метку в углеродный остов аминокислоты и затем выяснить судьбу меченого углерода путем исследования продуктов обмена. Работы этого рода, относящиеся к отдельным аминокислотам, подробно рассмотрены в гл. IV. [c.181]

    Преимущественное образование глютаминовой кислоты и аланина из сахарозы наблюдали и другие авторы как в растительных, так и в животных тканях [19—21]. При этом интересно отметить, что в процессе фотосинтеза в 0 02 на ранних стадиях образуются главным образом глицин и серин [22]. Это дает основание предполагать, что синтез глицина, по-видимому, не связан с образованием и превращением сахаров в процессе фотосинтеза, в то время как синтез глютаминовой кислоты и аланина, как правило, тесно связан с расщеплением сахаров по циклу Кребса через пировиноградную и а-кетоглутаровую кислоты. [c.252]

    В анаэробных условиях основной реакцией превращения аминокислот является реакция Стикленда - сопряженное окисление и восстановление двух аминокислот одна из них играет роль окислителя, другая - восстановителя. В результате реакции Стикленда из аминокислот образуются жирные и кетокислоты и выделяется аммиак. Окисление одной молекулы аланина в клетках С/, sti klandii сопряжено с восстановлением двух молекул глицина. Аминокислоты аланин, лейцин, валин, фенилаланин, серии, гистидин, изолейцин, метионин, орнитин, цистеин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты являются донорами водорода, а глицин, пролин и аргинин -акцепторами. [c.429]

    В целом сопряженные окислительно-восстановительные превращения аланина и глицина могут быть выражены следующим образом  [c.246]

    Микроорганизмы используют АТР и сильный восстановитель для превращения N2 в ЫН4 Затем соли аммония используют-ся высшими организмами для синтеза аминокислот, нуклеотидов и других молекул. Основными соединениями ( пунктами входа ), в составе которых N114 вводится в промежуточный метаболизм, являются глутамин, глутамат и карбамоилфосфат. Организм человека способен синтезировать лишь половину основного набора двадцати аминокислот. Эти аминокислоты называются заменимыми в отличие от незаменимых, которые обязательно должны поступать с пищей. Пути биосинтеза заменимых аминокислот очень просты. Глутамат-дегидрогеназа катализирует восстановительное аминирование а-оксоглутарата с образованием глутамата. Аланин и аспартат синтезируются путем трансаминирования пирувата и оксалоацетата соответственно. Глутамин синтезируется из N14 и глутамата, сходным образом образуется и аспарагин. Пролин синтезируется из глутамата. Серин, образующийся из 3-фосфоглицерата,- предшественник глицина и цистеина. Тирозин синтезируется путем гидроксилирования незаменимой аминокислоты фенилаланина. Пути биосинтеза незаменимых аминокислот гораздо сложнее, чем заменимых. Эти пути в большинстве своем регулируются путем ингибирования по типу обратной связи, когда решающая реакция аллостерически инги- [c.252]

    Количественно определены валин, лейцин, изолейцин, глицин, аланин, пролин после превращения нх в N-ацетилированные бу-таловые эфиры, НФ гидрированное растительное масло. [c.134]

    Полиаминокислоты. — Данный раздел посвящен главным образом синтетическим полипептидам, полученным полимеризацией производных отдельных аминокислот (гомополимеры) или в некоторых случаях двух или более компонентов. Эфиры глицина и аланина были полимеризованы, но в настоящее время предпочитают использовать в качестве мономеров N-кapбoк иaнгидpиды, известные также КЗ К ангидриды Лейяса IV. Лейхс (1906) лолучил соединения этого типа взаимодействием аминокислоты I с метиловым эфиром хлоругольной кислоты. При этом образуется Ы-карбметоксиаминокислота П, из которой после превращения в хлорангидрид III при перегонке в вакууме образуется Ы-карбоксиангидрид IV и элиминируется молекула хлористого метила  [c.711]

    Ниже приведена общая схема превращения углеродного скелета аланина, цистеина, глицина, треонина и серина в пируват. В состав пирувата включаются все атомы углерода глицина, аланина, цистеина и серина и только два атома углерода треонина. Далее пируват может превращаться в ацетил-СоА. [c.322]

    Эфиры аминокислот в виде свободных оснований нестабильны и даже при комнатной температуре легко превращаются к дике-топиперазины, причем скорость этого превращения зависит от структуры аминокислоты и характера алкильной группы эфира. Поэтому многие авторы исследовали возможность применения в хроматографическом анализе хлоргидратов различных эфиров аминокислот или некоторых их солей. Сароф с сотрудниками [29] изучали разделение хлоргидратов этиловых и бутиловых эфиров аминокислот при добавлении аммиака к потоку газа-носителя (N2). При этом на двухметровой колонке с полинеопентилгликоль-сукцинатом (22% на хромосорбе ) оказалось возможным осуществить лишь неполное разделение низкокипящих эфиров аланина, глицина, валина, изолейцина, лейцина и пролина, а также лизина и оксипролина. Степень образования амидов в зависимости от длины колонки, температуры и других параметров хроматографического разделения в данной работе не определялась. [c.261]

    Опубликованы данные, согласно которым превращение серина в глицин в экстрактах одного из видов lostridium происходит в присутствии дифосфопиридиннуклеотида, ионов марганца, пиридоксальфосфата, ортофосфата и нового фактора, обозначенного как кофермент С. Этот фактор отличается от упомянутых выще производных фолевой кислоты. Из С. ylindrosporum были выделены 5 групп птеридиновых соединений, обладающих активностью кофермента С оказалось, что некоторые из них содержат глутаминовую кислоту, глицин, серин и аланин [208, 209]. Имеются указания на то, что в обмене одноуглеродных соединений может участвовать витамин Е [215]. Так, например, при введении кроликам с недостаточностью витамина Е С -мура-вьиной кислоты последняя включалась в нуклеиновые кислоты и белки значительно более активно, чем у контрольных животных если вводили 1-С -глицин, то у животных с недостаточностью витамина Е включение изотопа было понижено. [c.329]

    Наиболее обстоятельно изучен процесс сопряженного сбраживания аланина и глицина, которые, как правило, поодиночке большинством клостридиев не используются. Первым этапом превращений аланина является его окислительное дезаминирование, приводящее к образованию соответствующей а-кетокислоты, в данном случае пирувата  [c.211]

    В процессе кратковременного фотосинтеза С из углекислого газа включается в несколько аминокислот глицин, серин, аланин и аспартат. При несколько более длительном фотосинтезе радиоактивный углерод обнаруживается еще в одной аминокислоте,—глута-мате. Однако есть все основания считать, что эта аминокислота образуется вне хлоропластов в результате постфотосинтетических превращений углерода, связанных с функционированием цикла Кребса. Тем не менее, глутамату придается большое значение в реакциях фотосинтетического образования аминокислот. Дело в том, что глутамат может выступать в роли донора аминогрупп в реакциях переаминирования, приводящих к образованию аспартата, серина, глицина и, быть может, аланина. Это доказывают опыты (Бассем, Кирк, 1963), в которых использовались одновременно радиоактивные изотопы углерода и стабильный изотоп азота Результаты этих опытов представлены на фиг. 114 и фиг. 115. Оказалось что включается быстрее в состав глутамата, чем в аспартат и аланин, а С — наоборот — позже в глутамат. Характер изменения во времени содержания Н в этих аминокислотах позволяет сделать вывод [c.243]

    В целом сопряженные окислительно-восстановительные превращения аланина и глицина могут быть выражены следующим образом ал анинЧ- ЗНгО ацетат -Ь Nh4 -f СО2 + 4Н  [c.211]

    Следует обратить особое внимание на достаточно высокие скорости фотохимических реакций, о чем свидетельствуют поражающие воображение опыты, в которых за очень незначительный по сравнению с геологическим промежуток времени (часы, сутки) удается получить из исходного строительного материала первобытной Земли такие завершенные продукты синтеза, как аминокислоты. Коротко остановимся на этих данных. При облучении коротковолновым ультрафиолетом (116—185 нм) компонентов первобытной атмосферы в бескислородной среде в виде смеси газов, содержащих аммиак, метан и пары воды, ряд авторов отмечали образование аминокислот. Так, Грот и Вейсенгоф, А. Н. Теренин зарегистрировали фотохимическое образование глицина, аланина Н. Я. Додонова и А. И. Сидорова — валина, лейцина, норлейцина. Остаются до сих пор не выясненными механизмы этих превращений и их квантовые выходы. Тем не менее эффективность подобных превращений достаточно высока. Так, в опытах Поннамперума и Флореса за 48 ч около 0,5% метана превращалось в органические соединения. [c.357]

    Было также установлено, что размеры кристаллической решетки полимеров триокситриазиновых колец таковы, что она может содержать только глицин и аланин, для боковых же цепей других аминокислот места нет [75]. Наконец, было установлено, что предположение о наличии в белках триокситриазиновых колец неприемлемо с энергетической точки зрения [76]. При исследовании большого числа соединений, содержащих группы —СО ЫН—, было показано также, что превращение этих групп в группы —С(ОН)=Н— связано с образованием ароматических колец [77]. Освобождающаяся при образовании этих колец энергия используется для образования энолизованной лактимной связи [77]. [c.132]

    Природа пептидов, выделяющихся при превращении яичного альбумина в плакальбумин, была изучена Оттесоном и Вилли [151 г]. Применив хроматографическое разделение на колонке с крахмалом, эти исследователи обнаружили три пептида, обозначенные ими как А, В и С. Пептид А оказался гексапептидом, в состав которого входят аминокислоты аланин, валин, глицин и аспарагиновая кислота в соотношении 3 1 1 1. Пептид В представляет собой тетрапептид, состоящий из тех же аминокислот [c.333]

    Исследовано каталитическое превращение смеси СО, Н2, Nh4. При взаимодействии указанной смеси в области температур 200— 700° в присутствии никеля, AI2O3 или Глины обнаружены аминокислоты в сложной смеси продуктов реакции, состоящей из глицина, o -аланина, р-аланина, саркозина, аспарагиновой кислоты, глутаминовой кислоты, арг-инина, гистидина, лизина, орнитина и др. [120]. Саркозин присутствует также в продуктах конденсации гли- цина с формальдегидом [107]. Одиако этот метод не нашел практического применения. [c.23]

    Фибриллярный белок коллаген — самый распространенный белок в мире животных в организме человека с массой тела 70 кг содержится от 12 до 15 кг белков, и половина этого количества приходится на коллаген. Молекула коллагена (тропоколлагена) построена из трех пептидных цепей, каждая из которых содержит около 1000 аминокислотных остатков. Необычен аминокислотный состав коллагена каждая третья аминокислота — это глицин, 20 % составляют остатки пролина и гидроксипролина, 10 % — аланина, остальные 40 % представлены всеми другими аминокислотами. Коллаген — единственный белок, в котором содержится гидроксипролин. Эта аминокислота получается путем гидроксилирования части остатков пролина уже после образования пептидных цепей. Гидроксилиру-ется также некоторая часть остатков лизина с превращением в гидроксилизин. [c.47]

    Хрупкость изолированных пероксисом и использование для их очистки изопикиического центрифугирования при высокой концентрации осмотически активных молекул сахарозы затрудняет их выделение в интактном и пригодном для метаболических исследований виде. Есть даииые о том, что изолированные пероксисомы способны метаболизировать С-гликолат до глиоксилата и глицииа. Когда донорами аминогруппы служат глутамат, аланин или серин, главным продуктом метаболических превращений гликолата становится глицин. [c.421]

    Взаимодействие атомарного углерода с аммиаком. Одним из перспективных способов получения аминокислот является конденсация атомарного углерода, получаемого с помощью угольной дуги,. с амм Иаком. Обыкновенно реакцию проводят при высоком вакууме реагенты оседают совместно с атомарным углеродом на стенках реактора при — 196°С [97, 98, 104]. После завершения реакции температуру смеси под вакуумом доводят до комнатной. Твердый остаток гидролизуют в присутствии соляной кислоты при повышенных температурах. Получают смесь глицина, аланина, р-аланина, саркозина и аспарагиновой кислоты. При наличии воды в реакционной смеси образуется серии. Реакция протекает с преимущественным образованием глицина. Имеющиеся превращения при образовании глицина отражает схема [c.22]

www.chem21.info

ПОИСК

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

    Разделяют посредством БХ аминокислоты и пептиды преимущественно в виде водных растворов иногда целесообразно заменить воду на н-пропанол. Чтобы разделение было полным, в некоторых случаях, как установлено, следует помимо однократного элюирования провести еще и многократное элюирование (рис. 3.24). Полезно хроматографировать исследуемые пробы параллельно со смесью аминокислот известного состава. В лабораторных работах автора применялась стандартная смесь А, содержащая цистеиновую кислоту, лизин, аргинин, серин, глутаминовую кислоту, аланин, тирозин, метионин, фенилаланин, лейцин, а также стандартная смесь Б, в состав которой входили цистеиновая кислота, гистидин, аспарагиновая кислота, глицин, треонин, аланин, пролин, валин, изолейцин. В 10 мкл смеси находилось около 0,025 мкмоль каждой из перечисленных аминокислот. Хроматографирование неизвестной пробы вместе с такой стандартной смесью позволяет приближенно оценить содержание аминокислот или пептида в пробе. [c.122]     Шоффиниельс и его сотрудники, кратковременное повышение внутриклеточных концентраций ионов (отражающее соответствующий сдвиг в крови) должно, по-видимому, активировать ГДГ и тем самым приводить к повышению содержания свободной глутаминовой кислоты в клетке, а также содержания аланина, глицина и пролина. Таким образом, в клетке происходит передача ряда высокоспецифическпх регуляторных сообщений (рис. 44). [c.138]

    Видоизменение описанного метода состоит в применении соответствующего меченого реактива, образующего такое соединение с анализируемым веществом, которое может быть целиком изолировано [279]. Например, с помощью р-иодфенил-сульфонилхлорида, меченого радиоактивным иодом было определено содержание аланина, глицина и ггролина [c.301]

    Видоизменение описанных методов состоит в применении соответствующего меченого реактива, образующего такое соединение с анализируемым веществом, которое может быть целиком изолировано [1053]. Например, с помощью р-иодфенилсульфонилхлорида, меченного радиоактивным иодом Л1 ,было определено содержание аланина, глицина и пролина в 1 мг гидролизата протеина. После прибавления реактива аминокислоты выделялись путем ряда операций, и их активность измерялась счетчиком. Этот способ имеет то существенное преимущество, что он не требует синтеза меченой разновидности определяемого соединения, который не всегда возможен. Другое его преимущество в том, что один и тот же меченый реактив может быть применен для анализа ряда веществ. [c.447]

    При необходимости можно провести количественное определение некоторых аминокислот в исследуемом образце, например аланина и глицина, которые хорошо отделяются от других аминокислот. Для количественного определения аланина и глицина на электрофореграмму, помимо исследуемого образца, наносят разные количества этих амино-кислот- свидетелей (20—140 нмоль). После окончания электрофореза, прокрашивания и фиксации вырезают пятна соответствующих аминокислот и обрабатывают их так, как описано на с. 132. Колориметри-рование проводят при 500 нм и строят график зависимости оптической плотности от количества внесенной аминокислоты. Используя полученный график, определяют содержание глицина и аланина в исследуемом образце. [c.139]

    Р-Структура может образоваться только при наличии в составе полипептида соответствующих аминокислот, расположенных в определенной последовательности. Необходимо, в частности, чтобы К-группы аминокислотных остатков имели сравнительно небольшие размеры. Так, в фиброине шелка и других р-керати-нах, например в белке паутины, наблюдается очень высокое содержание глицина и аланина-аминокислот с наименьшими по размеру К-группами. Примечательно, что в фиброине шелка каждой второй аминокислотой является глицин. [c.175]

    Процессу всасывания аминокислот в кишечнике посвящен ряд исследований. В опытах на интактных животных было показано, что содержание аминного азота в крови быстро нарастает после приема отдельных аминокислот (например, глутаминовой кислоты, лейцина) [6, 7]. В некоторых исследованиях [8—10] получены данные, согласующиеся с механизмом всасывания путем простой диффузии, однако очевидно, что существует и механизм активного всасывания. Так, было найдено, что всасывание аланина, глицина и валина не пропорционально концентрации этих аминокислот в просвете кишечника [11]. Далее, установлено, что при внесении растворов DL-аминокислот в изолированную петлю тонкого кишечника крысы L-изомеры аминокислот поглощаются со значительно большей скоростью, чем соответствующие D-изомеры [12]. В других опытах с препаратами тонких кишок также было отмечено более быстрое всасывание L-аминокислот по сравнению с их D-изомерами [13—20]. Так, например, после внесения рацемического аланина [c.165]

    В процессе кратковременного фотосинтеза С из углекислого газа включается в несколько аминокислот глицин, серин, аланин и аспартат. При несколько более длительном фотосинтезе радиоактивный углерод обнаруживается еще в одной аминокислоте,—глута-мате. Однако есть все основания считать, что эта аминокислота образуется вне хлоропластов в результате постфотосинтетических превращений углерода, связанных с функционированием цикла Кребса. Тем не менее, глутамату придается большое значение в реакциях фотосинтетического образования аминокислот. Дело в том, что глутамат может выступать в роли донора аминогрупп в реакциях переаминирования, приводящих к образованию аспартата, серина, глицина и, быть может, аланина. Это доказывают опыты (Бассем, Кирк, 1963), в которых использовались одновременно радиоактивные изотопы углерода и стабильный изотоп азота Результаты этих опытов представлены на фиг. 114 и фиг. 115. Оказалось что включается быстрее в состав глутамата, чем в аспартат и аланин, а С — наоборот — позже в глутамат. Характер изменения во времени содержания Н в этих аминокислотах позволяет сделать вывод [c.243]

    Л. разного нроисхоягдения, обладая биологич. активностью одного и того же характера, отличаются несколько по интенсивности действия, атакже имеют небольшие различия в аминокислотном составе. Л. куриных яиц относится к числу наиболее изученных белков, и все приводимые здесь данные относятся к Л. этого происхождения. Мол. в. ок. 14 800, содержание азота 18,7%. Молекула Л. состоит из одной полипептидной цепи, включающей 127—130 аминокислотных остатков, из них И глицина, 10 аланина, [c.483]

    С глубиной резко снижается концентрация аминокислот (рис. 4). Содержание аминокислот, которые биогенным путем образовались в иле на поверхности раздела вода — осадок или около нее, ностененно уменьшается по сравнению с содержанием аминокислот, образованию которых прежде способствовало море (Е. Degens and oth., 1964 г.). Сравнивая средние величины содержания различных аминокислот для верхних 2 ле с аналогичными величинами для нижних 70 м разреза, нетр дно убедиться в том, что орнитин, серин, глутаминовая и аспарагиновая кислоты, лейцины, треонин, глицин и аланин диаг нетически более устойчивы, чем остальные. аминокислоты. [c.164]

    Так, например, протамины характеризуются очень высоким содержанием аргинина (до 80%) и полным отсутствием лейцина и глютаминовой кислоты. Для гистонов характерно высокое содержание аргинина и лизица, практически полное отсутствие триптофана и цистина и очень малое содержание других циклических аминокислот — тирозина и фенилаланина. В сывороточном альбумине содержатся равные количества лейцина и изолейцина в фиброине шелка очень много глицина (50%), аланина и серина (примерно по 25%). Очень высокое содержание глицина (до 30%) обнаружено и в коллагене кроме того, это единственный белок, содержащий оксипролин и оксилизин. [c.61]

    В динамике накопления отдельных аминокислот у разных видов остролодочников наблюдаются следующие тенденции. Содержание свободных аминокисло 1 снижается от фазы бутонизации к фазе плодоношения. Особенно ярко это проявляется на содержании серина, глицина, глутаминовой кислоты, аланина, пролина, тирозина. Исключение составляет цистин, количество которого возрастает от начальных фаз развития к конечным (см. табл. 5). Рассматривая аминокислоты, входящие в состав белка, следует отметить следующее. Их качественный состав не зависит ни от вида, нн от органа, ни от фазы развития, ни от места произрастания. В условиях Новосибирска, как и в Юго-Восточном Алтае, в белках были обнаружены следующие аминокислоты цистин, гистидин, лизин, аргинин, аспарагиновая кислота, серин, глицин, глутаминовая кислота, треонин, аланин, пролин, тирозин, триптофан, метионин- -валин, фенилаланин, лейцин+изолейцин, что свидетельствует о постоянстве качественного состава аминокислот белка у представителей рода остролодочник. [c.73]

    Букет и вкус марочных вин зависят от состава высших спиртов, получаемых в процессе брожения аминокислот сусла. Фенил-этиловый спирт, образующийся из фенилаланина, придает винам нежный аромат, а тирозин вызывает неприятную горечь. Среднее содержание аминного азота в сусле вин высших марок значительно больше, чем у простых столовых вин. Метод хроматографии на бумаге позволяет разделить содержащиеся в винах ами)юкис-лоты и судить о качестве и букете вина. В различных сортах вин обнаружены аланин, глицин, пролин, тирозин, валин, лейцин, фенилаланин, аспарагиновая кислота. Установлена связь букета вина с содержанием в нем тех или иных аминокислот. [c.206]

    У белков семян (см. табл. 25) присутствие -больших количеств амидных групп (особенно в глиадине и зеине), повидимому, указывает на важную роль глутамина и аспарагина в азотистом обмене прорастающего семени. Можно предположить, что в начале прорастания ферментативная система, ответственная за выработку этих амидов — аспарагина и глутамина,—либо отсутствует, либо не очень активна. Интересно отметить наблюдавшийся [766] факт понижения проницаемости некоторых клеточных оболочек для двухвалентных ионов по сравнению с проницаемостью для одновалентных амидов. Значительные вариации в составе гистонов печени и тимуса (аланин, глицин, валин, лейцин, изолейцин, треонин и глутаминовая кислота) не позволяют оценить те различия, которые обнаруживаются при сравнении аминокислотного состава этих гистонов с гистоном саркомы. Во многих отношениях гистон саркомы обнаруживает большое сходство с аминокислотным составом нор1мальных гистонов в частности, это справедливо по отношению к содержанию изолейцина в гистоне тимуса теленка и саркомы крысы. Из всех белков (40 или более), сгруппированных в табл. 14—25, только два содержат более 10%, а 32 — меньше чем 5% изолейцина. С другой стороны, в гистонах тимуса и саркомы содержится 20,5 и 17,9% изолейцина соответственно. [c.231]

Смотреть страницы где упоминается термин Глициния содержание аланина и глицин: [c.64]    [c.215]    [c.397]    Аминокислотный состав белков и пищевых продуктов (1949) -- [ c.337 ]

Аланин

Альбуминоиды содержание в них аланина и глицина

Арахин содержание в нем аланина и глицина

Белки тканей, содержание аланина и глицина

Гемоцианин содержание аланина и глицин

Глицин

Глициния

Гордени содержание аланина и глицин

Земляной орех содержание аланина и глицина

Казеин содержание аланина и глицин

Кератины содержание аланина и глицина

Коллаген содержание аланина и глицина

Кровь содержание аланина и глицин

Крупный рогатый скот содержание аланина и глицина в белках

Кукуруза, содержание аланина и глицина

Кукуруза, содержание аланина и глицина кислот

Лактальбумин содержание аланина и глицин

Миозин, содержание аланина и глицина

Миозин, содержание аланина и глицина кролике

Мышцы содержание аланина и глицин

Перья содержание аланина и глицина

Подсолнечник содержание аланина и глицина

Пшеница содержание аланина и глицин

Ракообразные содержание аланина и глицина

Спонгин содержание аланина и глицин

Табак, содержание аланина и глицина в вирусе

Табак, содержание аланина и глицина в вирусе в мозаике

Табак, содержание аланина и глицина в вирусе кислот

Ферменты содержание аланина и глицин

Ферритин содержание аланина и глицин

Фиброин содержание аланина и глицин

Хлопковое семя содержание аланина и глицин

Хрусталик содержание аланина и глицин

Цыплята содержание аланина и глицин

Шерсть содержание аланина и глицин

Эдестин содержание аланина и глицина

Эластин содержание аланина и глицин

содержание аланина

© 2019 chem21.info Реклама на сайте

www.chem21.info


Смотрите также